生化复习资料 - 图文

第一节 酶的分子结构与功能 酶的分类及定义 酶的分类 分类及定义 酶的分子中常含有辅助因子 金属离子 功能 辅助因子 小分子有机化合物 定义 酶的活性中心 基团分类 结构 同工酶的定义 第二节 酶的工作原理 具有极高的效率 绝对特异性 具有高度的特异性 相对特异性 举例 立体异构特异性 酶反应的特点 具有可调节性 降低活化能 诱导作用 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 与底物结合 邻近效应与定向排列 表面效应 多元催化机制 第三节 酶促反应动力学 米-曼式方程表达式 底物浓度对反应速率影响的作图 Km的名词解释 Km 和Vm的求取 底物足够时酶浓度对反应速率的影响 正比 温度对反应速率的影响具有双重性 pH通过改变酶和底物分子的解离状态影响反应速率 定义 不可逆性抑制剂 抑制剂 举例 定义 竞争抑制作用的抑制剂 动力学方程 及意义 可逆性抑制剂 黄胺类药物作用机制 定义 非竞争抑制作用的抑制剂 动力学方程 及意义 工作机制 反竞争抑制作用的抑制剂 激活剂可加快酶促反应速率

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一.

名词解释

1.酶的活性中心：酶的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合并将底物转化成产物,这一区域称为酶的活性中心。辅酶参与酶活性中心的组成。

2．同工酶（isoenzyme）：同一个种属中催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

3.酶的转换数：酶在被底物饱和的条件下，每个酶分子每秒钟将底物转化为产物的分子数。意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力

4.酶的抑制剂(inhibitor):凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

5.Km：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，Km值是酶的特性常数之一，只与酶的结构，底物和反应环境有关，与酶的浓度无关。Km值越大，酶与底物的亲和力越小，Km越小，酶与底物的亲和力越大。

6.不可逆性抑制作用：抑制剂通常和酶活性中心上或以外的必需基团以共价键相结合，使酶失活。采用透析或超滤的方法不能将抑制剂除去，这种抑制作用叫做不可逆性抑制作用。

例如：巯基酶抑制剂：重金属离子及砷化合物??巯基酶(E-SH)

i. 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL)

胆碱酯酶抑制剂：有机磷化合物??羟基酶(E-OH)

ii. 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)

8.可逆性抑制作用：抑制剂通常与酶和酶—底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。采用透析或超滤的方法可将抑制剂除去。 类型:

? 竞争性抑制:抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶

底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。

? 非竞争性抑制(Noncompetitive inhibition)：抑制剂与酶活性中心外的必需基团可逆

结合，不影响酶与底物的结合，但不能生成产物。 ? 反竞争性抑制

9.变构调节（allosteric regulation）：代谢物与酶活性中心外的某个部位可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性。酶分子中的这些结合部位称为变构部位，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。受变构调节的酶称为变构酶。导致变构效应的代谢物称为变构效应剂。

10.正（负）协同效应：如果效应剂与酶的一个亚基结合，此亚基的变构效应使相邻亚基也发生变构，并增加对此效应剂的亲和力，此协同效应称为正协同效应。如果后续亚基的变构降低对此效应剂的亲和力，则此协同效应称为负协同效应。

11.酶的化学修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的化学修饰,或者共价修饰。常见类型:磷酸化与脱磷酸化（最常见）

12.变构激活剂：如果某效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加，从而加快反应速率，此效应称为变构激活效应。该效应剂称为变构激活剂。包括： ?必需激活剂 (essential activator)

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?非必需激活剂 (non-essential activator)

13.活化能(Activation energy)：底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。

14.酶原 (zymogen):有些酶在细胞内合成或初分泌, 或在发挥其催化功能前只是酶的无活性前体，此无活性的酶的前体称为酶原.

15.酶原的激活 (zymogen activation):在一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键,构象发生改变,形成或暴露出活性中心, 表现出酶的活性. 这种由酶原向有活性酶转化的过程称为酶原激活.

二.问答题

1．以乳酸脱氢酶（LDH）为例说明同工酶的生理及病理意义：

乳酸脱氢酶由M，H两种共四个亚基组成。存在于心肌中的LDH主要由四个H亚基构成；存在于骨骼肌和肝中的则主要是由四个M亚基构成的M4（LDH5），其他不同的组织中所存在的LDH，其H亚基和M亚基的组成比例各有不同，可组成

H4(LDH1),H3M(LDH2),H2M2(LDH3),H1M3(LDH4),M4(LDH5）五种LDH同工酶。这五种同工酶uzai各器官中的分布和含量不同，各器官组织都有各自特定的分布酶谱。心肌中富含H4，故当急性心肌梗塞时或心肌细胞受到损伤时，使血液中H4活性增加.细胞内的LDH释放入血，从同工酶谱的分析中鉴定为H4增高，则有助于该病的诊断。同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。 2.酶促反应的特点

一． 酶促反应具有极高的效率 二． 酶促反应具有高度的特异性

一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。酶的特异性可大致分为以下3种类型：

? 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专

一的反应，生成一种特定结构的产物。如：琥珀酸脱氢酶只能催化琥珀酸与延胡索酸之间的氧化还原反应。

? 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。如：蔗

糖酶不仅水解这趟，也水解棉子糖中的同一种糖苷键。

? 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。如：乳酸

脱氢酶只作用于L-乳酸，而不作用于D-乳酸。 三.酶促反应的可调节性

酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 包括：酶活性的调节

对酶生成与降解量的调节

3.Km值的意义：

① Km等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，单位是mol/L。

② Km是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶浓度无关； ③ Km可近似表示酶对底物的亲和力， Km值越小，酶对底物的亲和力越大； ④同一酶对于不同底物有不同的Km值；对同一底物，不同酶有不同Km值。 4.磺胺类药物的抑菌机制

对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖的时候，不能直接利用环境中的叶酸，而是在菌体内二氢叶酸合成酶的催化下以对氨基苯甲酸为底物合成二氢叶酸。二氢叶酸是核苷酸合成过

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程中的辅酶之一四氢叶酸的前体。磺胺类药物的化学结构与对氨基苯甲相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，抑制二氢叶酸的合成。细菌则因此造成核苷酸与核酸合成受阻而影响其生长繁殖。

5.酶原激活的生理意义

避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。

有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

6.酶的竞争性抑制作用的原理：抑制剂（I）与酶的底物（S）在化学结构上相似，这两者相互竞争与酶的活性中心结合，如果酶与抑制剂结合形成EI复合物，就不能再结合底物S，导致酶与底物结合形成的复合物ES下降，由于酶与抑制剂结合形成的中间体EI不能催化I发生变化，称为反应的“盲端”导致酶促反应速度降低。由于抑制剂的浓度越高，抑制程度就越大；繁殖，增加底物浓度，则可以减低甚至解除抑制。在竞争性抑制中，Vmax不变，Km增大。 第一节 概述

糖的生理功能有哪些

食物中的糖类 糖的消化吸收 消化酶 过程 定义 糖代谢的概况 分类 意义 第二节 糖的无氧氧化

糖酵解途径与糖酵解的定义

1、葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖

2 、6-磷酸葡萄糖转变为 6-磷酸果糖 3、 6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖

糖酵解途径 4、 磷酸己糖裂解成2分子磷酸丙糖

糖反应过程 注意酶、能量

5、磷酸丙糖的同分异构化

6、3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸 7、1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸 ⒏ 3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸

9、2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸 10磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，

并通过底物水平磷酸化生成ATP 丙酮酸被还原为乳酸

共价修饰

己糖激酶 作用机制

6-磷酸果糖激酶-1 激活剂 化学调节

关键酶 抑制剂

丙酮酸激酶 糖酵解的调控

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