生化习题及解答

绪论

什么是生物化学及其研究内容？

答:生物化学是一门在分子水平上研究生物体的化学组成、生命活动中的化学变化规律和生命本质的科学。

研究内容为:一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能; 二、代谢及其调节; 三、基因表达及其调控。

蛋白质化学

1. 什么是蛋白质？

答:蛋白质是由氨基酸连接形成的大分子化合物,分子内成千上万原子的空间排布十分复杂。 2. 蛋白质元素组成特点是什么？

答:C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素;有些蛋白质还含有S和P,还有些蛋白质含有Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo和I等;N是蛋白质的特征性元素,各种元素的含氮量很接近,平均值为16%。 3. 什么是肽键？什么是肽？

答:在蛋白质分子内,一个氨基酸的α-氨基酸缩合形成的化学键称为肽键。

肽是氨基酸的链状聚合物。由两个氨基酸构成的肽是二肽,三肽和四肽等依此类推。通常把2-10个氨基酸构成的肽称为寡肽;由更多氨基酸构成的肽称为多肽。 4. 蛋白质的二级结构有哪几种？

答:有肽单元与肽平面、α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。 肽键结构的四个原子与两个Cα构成一个肽单元;其中的六个原子处于同一平面,称为肽平面。

肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋。 多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态,称为β折叠。 β转角位于肽链进行回折时的转折部位,由四个氨基酸构成,其中第二个氨基酸常为脯氨酸,第一个氨基酸的羰基O与第四个氨基酸的氨基H形成氢键.

蛋白质多肽链的一些肽段的构象没有规律性,这些构象称为无规卷曲。

5. 维持蛋白质空间结构主要化学键有哪些？

答:有肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力。 如果一个蛋白质内含有多个半胱氨酸,其巯基就可以通过氧化脱氢形成二硫键。

与O或N以共价键结合的H与另一个O或N结合所形成的化学键称为氢键。

疏水作用是指疏水性分子或基团为减少与水的接触而彼此聚集的一种相对作用力。

存在于带异性电荷的基团之间的吸引力称为离子键。

范德华力是任何两个原子保持范德华半径距离时都存在的一种作用力。

6. 什么是蛋白质变性？其实质是什么？

答:在一些因素作用下,蛋白质的天然构象被破坏,从而导致其理化性质改变,生物活性丧失,这一现象称为蛋白质变性。

蛋白质变性的实质是其非共价键被破坏,即只破坏其构象,不改变其一级结构。

酶

1. 什么是酶？结合酶是有那两部分组成？各起什么作用？ 答:酶是由活细胞合成的,具有催化作用的蛋白质。

结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分构成,前者称为脱辅基酶蛋白,后者称为辅助因子。

脱辅基酶蛋白决定酶的特异性;

辅助因子承担着传递电子、原子或基团的作用。 2. 什么是酶的活性中心？

答:酶的活性中心又称活性部位,是酶蛋白构象的一个由必需基团组成的特定区域,能与底物特异结合,并催化底物发生反应生成产物。 3. 试述酶的作用特点。 答:酶的催化效率极高; 酶具有很高的特异性; 酶蛋白容易失活; 酶活性可以调节。

4. 何谓酶原？酶原激活的实质及意义是什么？

答:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必须水解掉一个或几个特定肽段,使酶蛋白构象改变,从而表现出酶的活性。

酶的这种无活性前体称为酶原。

酶原激活的实质是形成或暴露酶的活性中心的过程。 酶原激活的生理意义:酶原适于酶的安全转运; 酶原适于酶的安全储存。 5. 何谓同工酶。

答:同工酶是指能催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子组成、分子结构和理化性质乃至免疫学性质和电泳行为都不相同的一组酶。 6. 影响酶促反应的因素有哪些?

答:酶浓度、底物浓度、温度、pH值、抑制剂和激活剂。 7. 什么是可逆性抑制作用及不可逆性抑制作用？

答:可逆性抑制作用指抑制剂通常以非共价键与酶或中间产物结合,使酶活性降低甚至丧失。

不可逆性抑制作用指抑制剂通常以共价键与酶活性中心内的必需基团结合,使酶活性丧失。

举例说明竞争性抑制作用的特点。

竞争性抑制作用的特点:抑制剂与底物的结构相似,都能与酶的活性 中心结合;

酶的活性中心既可以结合底物也可以结合 抑制剂,但不能同时结合;

酶的活性中心与抑制剂结合后,酶活性丧 失;