生化名解+问答

（3）酶在体内处于不断的更新之中; （4）酶的催化作用受多种因素的调节;

（5）酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格。 3.酶的专一性有哪些类型？各类专一性有何特点？ 答:（1）绝对特异性: 有的酶只能作用于特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物.这种特异性称为绝对特异性。例如:脲酶只水解尿素。 （2）相对特异性: 有一些酶的特异性相对较差,这种酶作用于一类化合物或一种化学键,这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如:脂肪酶水解脂肪和简单的酯,蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

（3）立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用，这种选择性称为立体异构特异性。例如乳酸脱氢酶只能催化L-乳酸脱氢生成丙酮酸,对D-乳酸则无作用。 4.酶原的激活的本质是什么？

答: 实质是酶的活性中心的形成或暴露的过程（酶原主要通过切除部分肽段形成或暴露酶的活性中心）。 5.Km值的意义有哪些？

答: （1）酶的特征常数之一。（2）Km值可以表示酶对底物的亲和力。（3）同一酶对不同底物的Km不同，表示酶作用的专一性。（4）计算底物浓度和反应速度。

6.唾液淀粉酶的激动剂是什么？透析后对该酶的活性有何影响？ 答: 其激动剂是氯离子，透析后使该酶的活性降低。

7.不可逆性抑制与酶结合的特点是什么？怎样解除羟基酶与巯基酶的活性？ 答: 不可逆性抑制剂通常与酶上的必需基团以共价键结合，使酶失活；抑制剂不可用透析、超滤等方法除去。

答: 有机磷化合物使羟基酶失活，需用解磷定解毒；重金属离子及砷化合物使巯基酶失活，需用二巯基丙醇解毒。

8.三种可逆性抑制Km、Vmax有何表观变化？

答: 竞争性抑制作用： Vmax不变，表观Km增大。

非竞争性抑制作用： Vmax下降，表观Km不变。 反竞争性抑制作用： Vmax下降，表观Km下降。

9.琥珀酸脱氢酶、二氢叶酸合成酶的底物，竞争性抑制剂分别是什么？竞争性抑制剂的特点是什么？

答:琥珀酸脱氢酶的底物是琥珀酸,竞争性抑制剂是丙二酸。二氢叶酸合成酶的底物是氨基苯甲酸，竞争性抑制剂是磺胺类药物。 竞争性抑制的特点：1、Vmax不变，表观Km增大。2、抑制程度取决于[I]/[S]二者的比例。

10.试述变构酶的组成与各部分起何作用？酶的变构效应动力学曲线？

答: 变构酶有催化亚基和调节亚基组成。催化亚基即酶的活性中心，与底物结合，催化生成产物。调节亚基与体内某些代谢物结合，使酶发生变构，从而改变酶的活性。

答: 酶的变构动力学曲线是：S型。 11.酶的共价修饰特点和主要形式？

答: 酶蛋白肽链上的一些基团与某种化学基团的可逆的共价修饰结合，在共

价修饰过程中使酶发生有活性和无活性两种形式互变。最主要方式是磷酸化和脱磷酸化。具有受激素控制的级联放大效应。 12.试述LDH、CK同工酶有哪些？它们的组织学分布特点及与临床意义的关系？ 答: LDH同工酶有LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、LDH5五种，LDH1和LDH2在心肌中含量较为丰富，LDH4和LDH5分布在肝和骨骼肌中。LDH3在脑、子宫、肺、脾和胰腺中含量较多。这都与它们的功能相关，LDH1和LDH2对乳酸的亲和力高，易使乳酸脱氢氧化成丙酮酸，后者进一步氧化释放能量供心肌活动需要；LDH4和LDH5对丙酮酸的亲和力高，使它还原为乳酸，这对保证肌肉在短暂缺氧时仍可获得能量有关。

答: CK同工酶：CK1存在脑中、CK2仅见于心肌、CK3存在于骨骼肌中。 答: 临床意义：（1）在代谢中起重要调节作用。（2）用于解释发育过程中阶段特有的代谢过程。（3）同工酶可以作为遗传标记，进行遗传研究。（4）同工酶的改变有利于疾病的诊断。

第四章糖代谢

一.名词解释

1.糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖或糖原分解生成乳酸，并释放少量能量的过程。 2.三碳途径：又称间接途径，指摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原的途径。

3.糖异生作用：由非糖物质（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。

4.乳酸循环：葡萄糖酵解生成乳酸后，乳酸通过细胞膜弥散进入血液，再入肝脏经异生为葡萄糖，葡萄糖释放入血液后又可被肌摄取，这即乳酸循环，也叫Cori循环。 二.问答题

1.糖酵解途径中有哪些关键酶？F-1，6-BP、F-2，6-BP的作用。 答：关键酶：己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。 答： F-1，6-BP的作用： F-1，6-BP是6-磷酸果糖激酶-1的变构激活剂（正反馈），有利于糖的分解。

F-2，6-BP的作用： 2，6-双磷酸果糖（F-2，6-BP）是6-磷酸果糖激酶

-1最强的变构激活剂，其作用是与AMP一起取消ATP、柠檬酸对6-磷酸果糖激酶-1的变构抑制作用。

2.糖的有氧氧化包括哪几个阶段？

答： 三个阶段即一是葡萄糖酵解途径分解成丙酮酸。二是丙酮酸进入线粒体内，氧化脱羧生成乙酰CoA。三是三羧酸循环及氧化磷酸化相联系。

3.三羧酸循环的特点，有氧氧化与三羧酸循环的生理意义，怎么样被调节？ 答：三羧酸循环（TAC）特点：

氧化：1 乙酰CoA/TAC，一周包括2次脱羧反应：2 CO2 ；4次脱氢：3 NADHH+、1 FADH2分别与NADH、琥珀酸氧化呼吸链联系产生11ATP，1 ATP/底物水平磷酸化，一共12个ATP。

关键酶：柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶 亚细胞部位：线粒体

生理意义：（1）TAC是三大营养素氧化分解的共同通路； （2）TAC是三大营养素相互转化的枢纽； （3）TAC为其它物质代谢提供小分子前体； （4）TAC为呼吸链提供氢原子。 答：调节：

（1）ATP/ADP或ATP/AMP比值：NADHH+/NAD+比值全程调节。该比值升高，所有关键酶均被抑制。

（2）循环中后续反应中间产物变构反馈抑制前面反应中的酶。 （3）氧化磷酸化速度影响三羧酸循环，前者速率减慢而减慢。 （4）三羧酸循环与糖酵解相互影响。 4.试述糖酵解与有氧氧化的区别？ 答： 亚细胞部位 反应条件 关键酶 糖酵解 胞浆 无氧 1.己糖激酶（葡萄糖激酶） 1～3.同左 2.6-磷酸果糖激酶-1 3.丙酮酸激酶 4.丙酮酸脱氢酶复合体 5.柠檬酸合成酶 6.异柠檬酸脱氢酶 7.α-酮戊二酸脱氢酶 终产物 产生ATP方式 净得ATP生成数目 生理意义 乳酸 底物水平磷酸化 G→2ATP Gn-1：G→3ATP 1.机体在缺氧条件下的供能 供能 2.特殊组织细胞的供能 5.试述乳酸如何彻底氧化分解? （思路）

有氧氧化 胞浆和线粒体 有氧 CO2 、H2O 底物水平磷酸化、氧化磷酸化 胞浆：6~8ATP；线粒体：30ATP：36~38ATP 答：乳酸（胞浆，脱氢，NADHH+)→丙酮酸（氧化脱羧）→乙酰CoA→→→三羧酸循环，氧化磷酸化→得17或18个ATP。 6.草酰乙酸可由哪些化合物转变生成？

答： 草酰乙酸的来源： （1）苹果酸的脱氢；（2）丙酮酸的羧化；（3）天门冬氨酸的脱羧；（4）柠檬酸的裂解。

7.核糖，NADPHH+是什么代谢产生的？其生理作用是什么？ 答：核糖，NADPHH+是磷酸戊糖途径产生的 答：生理作用：

（1）

（1）NADPHH+ 作用： 作为供氢体参与多种代谢反应：NADPH+H+是体

（2）

内许多合成代谢的供氢体；NADPH+参与体内羟化反应； （3）NADPH+用于维

（4）

持谷胱甘肽的还原态；NADPH+参与体内加单氧酶反应。 （2）核糖作用： 参与核苷酸的合成。

8.葡萄糖的活性形式是什么？糖原合成的途径有哪些？

答： 葡萄糖的活性形式是：尿苷二磷酸葡萄糖（UDPG） 答：（1）糖原合成途径：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖-1→1-磷酸葡萄糖→UDPG→→糖原

（2）三碳途径（间接途径，餐后）： 同前。 9.试述琥珀酸怎样异生为葡萄糖的反应过程与关键酶、肌糖原为什么不直接分解成葡萄糖

答： 琥珀酸（FDA）→延胡索酸（+水）→苹果酸（苹果酸脱氢酶）→草酰乙酸（磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶）→磷酸烯醇式丙酮酸→2-磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸+ATP→1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油醛 →1，6-双磷酸果糖（果糖双磷酸酶-1）→6-磷酸果糖（磷酸已糖异构酶）→6-磷酸葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶）→葡萄糖。

答：关键酶：肌肉中无葡萄糖-6-磷酸酶，故不能直接分解肌糖原生成葡萄糖 10.正常人空腹血糖浓度是多少？

答：正常人空腹血糖浓度是3.89-6.11mmol/l 11.血糖有哪些来源与去路？

来源 外源性 食物糖消化吸收 肝糖原分解 内源性 非糖物质糖异生 合成其他糖类物质如核糖 12．总结G-6-P的代谢方向、终产物，促使其转变的主要酶是什么 使其转变的酶 G-6-P的糖酵解 代谢方向 磷酸已糖异构酶 有氧氧化 CO2、水 乳酸 代谢方向 终产物 去路 进入组织细胞氧化分解CO2、水 合成糖原肝、肌糖原 合成非糖物质如脂类，氨基酸代谢