生物化学习题集

1、某蛋白质pI为7.5，在pH6.0的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为（ ） A、向负极移动 B、向正极移动 C、不运动 D、同时向正极和负极移动 2、进行酶活力测定时：（ ）

A、底物浓度必须极大于酶浓度 B、酶浓度必须极大于底物浓度， D、酶能提高反应的平衡点 C、与底物浓度无关

3、不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳比一般电泳的分辨率高，是因为具有下列哪种效应？（ ） A、浓缩效应 B、电荷效应 C、分子筛效应 D、粘度效应 4、分离鉴定氨基酸的纸层析属于（ ）

A、亲和层析 B、吸附层析 C、离子交换层析 D、分配层析

二、是非题（在题后括号内打√或×）

1、蛋白质在小于等电点的pH溶液中，向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中，将向阴极移动。（ ）

2、酶的比活力可表示酶纯度，因此比活力可用每克酶制剂或每ml酶制剂含有多少活力单位表示。（ ）

3、 提纯酶时，只需求其总活力，就可以知其纯度是否提高了。（ ）

三、问答题：

1、盐析法沉淀蛋白质时，往往需要将pH调到蛋白质等电点附近，为什么？ 2、试分别阐述分配层析和吸附层析法分离鉴定氨基酸的原理和操作步骤。 3、 什么是同工酶？说明用电泳法分离同工酶的原理。 4、电泳现象的产生与蛋白质的分子结构有何关系？

5、在pH6.5的谷氨酸和丙酮酸混合液中，加入适量的新鲜猪肝匀浆后于37℃水浴中保温30分钟，煮沸后蛋白质沉淀，将上清液点在层析滤纸上，用酚水饱和液进行层析，层析结束后用茚三酮显色出现两条带，这两条带各是什么物质：说明原因？ 6、测定酶活力时，应注意哪些事项？为什么？

7、聚丙烯酰胺凝胶电泳有什么特点？试述聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白质的基本原理和主要操作步骤。

8、以DNA的分离纯化为例，阐述生物大分子分离纯化的基本原则原理和注意事项。

四、名词解释

吸附层析 分配层析 分子筛层析 离子交换层析 亲和层析 浓缩效应 PAGE 盐析 透析

参考答案

蛋白质化学

一、选择题

1. C 2.C 3.B 4.C 5.B 6.B 7.D 8.C 9.D 10.B 11.D 12.B 13.C 14.D 15.C 二、是非题

1.× 2.√ 3.× 4.× 5.√ 6.√ 7.√ 8.× 9.× 10.√ 11.× 12.× 13. √

核酸的结构与功能

一、选择题

1. B 2.D 3.C 4.A 5.D 6.A 7.C 8.C 9.A 10.B 11.C 12.A 13.C 14.C 15.D 16.B 17.A 二、是非题

1.× 2.× 3.√ 4.× 5.√ 6.√ 7.√ 8.×

酶

一、选择题

1. C 2.A 3.B 4. B 5.D 6.A 7.C 8.D 9.D 10.A 11.D 12.C 13.D 14.A 15.D 16.B 17.B 18.B 19.A 20.D 21.C 22.C 23.B 24.B 25.D 26.D 27.C 28.B 二、是非题

1.√ 2.× 3.√ 4.√ 5.× 6.√ 7.√ 8.× 9.√ 10. ×11.√ 12.√ 13.×

糖类代谢

一、选择题

1. C 2.A 3.C 4.B 5.D 6.B 7.A、D 8.B 9.A,C 10.B 11.B 12.C 13.C 14.C 二、是非题

1.× 2.× 3.√ 4.× 5.√ 6.√ 7.√ 8.×

生物氧化与氧化磷酸化

一、选择题

1. D 2.C 3.D 4.D 5.C 二、是非题

1.× 2.× 3.√ 4.× 5.√ 6.√ 7.×

脂类代谢

一、选择题

1. A 2.C 3.B 4.D 5.D 6.C 7.B 8.D 9.B 10.C 11.C 12.C 13.C 二、是非题

1.√ 2.√ 3.× 4.√ 5.×

蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢

一、选择题

1.C 2.A 3.B 4.D 5.C 6.C 7.D 二、是非题

1.× 2.√ 3.×

核酸的酶促降解和氨基酸代谢

一、选择题

1. A 2.C 3.A

核酸、蛋白质的生物合成

一、选择题

1. C 2.C 3.C 4.A. 5.B 6.A 7.A 8.B 9.B 10.D 11.C 12.D 13.D 14.B 15.C 16.C 17.C 18.A 19.C 20.A 21.B 22.C 23.D 24.B 25.C、D 26.B 27.A 28.D 29.D 二、是非题

1.× 2. × 3.× 4.√ 5.× 6.√ 7.× 8.× 9.× 10. ×11.× 12.× 13.√ 14.√ 15.√ 16.× 17. × 18.× 19.× 20. × 21. ×

物质代谢的联系和代谢调节

一、选择题

1. D 2.B 3.D 4.D 5.C 6.C 7.A 二、是非题

1.× 2.√ 3.√ 4.√ 5.× 6.×

生物化学技术

一、选择题

1. A 2..A 3.A 4.D 二、是非题

1.× 2.× 3.×

名词解释

1. 蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。它排除了除氨基酸α—碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。

2. 蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。 3. 蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构域)的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐健(静电作用力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。

4．蛋白质四级结构：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结

构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键(静电作用力)。

5. 超二级结构：在球状蛋白质分子的—级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。常见的超二级结构有(αα)、(βββ)、(βαβ)等三种组合形式，另外还有(βαβαβ)和(βcβ)结构也可见到。在此基础上，多肽链可折叠成球状的三级结构。(βcβ)中的c代表无规卷曲。

6. 结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。这些实体就称为结构城。例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有四个结构域，轻链上有两个结构域。结构域是大的球蛋白分子三级结构的折叠单位。 7. 构象：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，包没有光学活性的变化，构象形式有无数种。 8. 构型：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D—型和L—型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。

9. 别构效应：别构效应又称为变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。这里的变构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。

10. 协同效应：别构效应的一种特殊类型，是亚基之间的一种相互作用。它是指寡聚蛋白的某一个亚基与配基(蛋白质本身的作用物)结合时可改变蛋白质其它亚基的构象，进而改变蛋白质生物活性的现象。如血红蛋白就是一种变构蛋白，当它与氧结合时，第一个氧分子与脱氧血红蛋白分子的结合是相当困难的，血红蛋白分子中的一个亚基与氧的结合使亚基本身的构象发生变化，进而影响其它亚基构象的变化，使其它亚基与氧的结合比第一个亚基结合氧更容易．第四个氧分子的结合要比第一个容易几百倍。

11. 蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化。这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变．而不涉及一级结构的改变。

12. 同源蛋白：在不同的机体中实现同一功能的蛋白质称为同源蛋白。如细胞色素c在不同的种属中的分子形式有所不同，但它们的空间结构非常相似，其生物功能都是传递电子。通过同源蛋白一级结构的比较可以看出生物的亲缘关系的远近。

2. 一种蛋白质按其重量含有1．65％亮氨酸和2．48％异亮氨酸．计算该蛋白质的最低分子量。

解：亮氨酸和异亮氨酸的分子量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸：亮氨酸＝2．48％：1．65％＝1．5：1＝3：2。所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有两个，异亮氨酸至少有三个，那么：

1．65％＝2×(131—18)／蛋白质MW 蛋白质MW＝226／1．65％＝13697 答：此蛋白质最低分子量是13697。

23．简述血红蛋白结构与功能的关系?

答：蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结