生化总结

蛋白质的结构与功能

100g样品中蛋白质的含量=每克含氮克数*6.26*100

20种编码氨基酸中属于L氨基酸（甘氨酸除外）和a氨基酸（费氨酸除外）均属l-a-氨基酸（共18种）

需要识记的氨基酸符号 非极性疏水性氨基酸：甘氨酸Gly 丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ｉle 苯丙氨酸 Phe 脯氨酸Pro 极性中性氨基酸：色氨酸 Trp(此处老师ppt有错误！) 丝氨酸Ser 酪氨酸Try 半胱氨酸（含球基）Cys 蛋氨酸Met

天冬氨酸Asn 谷氨酸胺 Gln 苏氨酸Thr 酸性氨基酸：天冬酰胺Asp 谷氨酸Glu

碱性氨基酸：赖氨酸Lys 精氨酸Arg 组氨酸His 氨基酸的分类：

根据极性分类：非极性氨基酸，极性中性，极性带正电荷和极性带负电荷 根据R基团的结构分:脂肪族，芳香族，杂环氨基酸和含硫氨基酸 根据酸碱性分:酸性，碱性和中性

根据氨基酸营养成分：必需氨基酸和非必需氨基酸

必需氨基酸：苯（笨）丙氨酸，蛋（蛋）氨酸，赖（来）氨酸，苏（宿）氨酸，色（舍）氨酸，亮（晾）氨酸，（一） ，缬（鞋）氨酸 口诀：笨蛋来宿舍晾一晾鞋

区分半胱氨基酸是编码氨基酸，胱氨酸是非编码氨基酸。

氨基酸的理化性质：无色晶体，熔点高200-300度离子晶体物质，两性解离及等电点（注：其解离程度取决于溶液的酸碱度） 净电荷非静电荷，它仍然带电。

等电点：在某一ph溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势相等，成为兼性离子呈电中性。此时溶液的ph 值即为该溶液的等电点。

Phpi 阴离子 带净负电荷，在电场中向正极移动

在一定的ph 范围内，溶液的ph离pi越远，溶液所携带的正电荷越大。

（原理详解:拿第一种情况来说，ph

肽键：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸氨基脱水而成的化学键，又酰胺键。肽键(—CO—NH—)是蛋白质分子中主要的化学键。。 寡肽少于十个；多肽多于十个（指氨基酸） 肽单元

由于肽键具有部分双键的性质，使构成肽键的四个原子与其相邻的α碳原子被束缚在同一刚性的平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。

肽键的特点：构成双键的碳原子上的孤对电子与羰基有明显的共振作用。

蛋白质的分子结构（大题重点）

分为一级结构和空间结构（234级结构）

一级结构：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 二级结构：蛋白质分子中肽链主链原子在空间的排列方式，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要化学键为氢键。

三级结构:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在空间的排列方式。（结构域属三级结构）主要的化学键：疏水键、离子键、氢键、二硫键和范德华力等。 四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。也有范德华力、二硫键。

结构域：质量大的蛋白质分子常由两个或数个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域(domain) 。区域与区域之间以无规卷曲相连。

蛋白质二级结构的主要形式:?a-螺旋 ;β-折叠 ;β-转角 ;无规卷曲。 α-螺旋的结构（要掌握）

多为右手螺旋；每上升一圈需要3.6个氨基酸，上升的高度为0.54nm，即每个氨基酸上升0.15nm；各氨基酸的R侧链伸向螺旋外侧；维持稳定的因素是氢键；每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋中心轴基本平行。 Β-折叠结构的特征（重点）

相邻肽键平面间折叠成110度角，呈锯齿状；几条具有β结构的侧链相互平行，形成β片层，链间形成氢键；侧链基团在肽链平面的上方或下方；平行排列的β结构从n端到c端是顺式，反之为反式。

真题模拟（两处均为为老师上课提的，1处ppt上没有！！！课本上为段落文字，我已替大家总结好，若想深入了解，见课本21页；2题见课件第一章70页） 简答题：简述蛋白质的结构与功能并举例说明。（含一和二两小问） 1.请举例说明一级结构是蛋白质空间构象的基础？

答：用尿素、β-巯基乙醇处理牛核糖核酸酶，破坏其二三级结构，酶活性丧失，肽键却不受影响，一级结构仍存在。用透析方法去除尿素、β-巯基乙醇，二硫键正常配对，该酶恢复至原有水平。所以说一级结构是蛋白质空间构象的基础。 2.请举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。

答：由于单个氨基酸的变化引起血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。 协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

变构效应：蛋白质与配体结合后，构象发生改变，从而导致蛋白质的性质和功能发生改变的现象，称为变构效应。（又称别构效应） 蛋白质的理化性质 (一) 蛋白质的两性电离

蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。（蛋白质的等电点 --要和溶液的等电点有所区分当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子， (二) 蛋白质的胶体性质

蛋白质胶体稳定的因素（很重要！！！）：颗粒表面所带同种电荷;水化膜

(三) 蛋白质的变性与复性

在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 （变性本质是维持蛋白质空间结构的次级键被破坏，从而导致空间结构被破坏，并不涉及肽键的断裂。所以并不改变蛋白质的一级结构。） (四) 蛋白质的紫外吸收 吸收峰280 nm

选择题考点 （很重要！！）变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。

(五) 蛋白质的呈色反应

茚三酮反应，双缩脲反应和3、Folin-酚试剂反应 (六) 蛋白质的沉淀析出

在等电点时析出（并未变性！！）

蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 蛋白质的复性

若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation)。

盐析蛋白质不变性且变性蛋白质的分子量不会改变！！！ 分离方法原理：

(一) 盐析，有机溶剂和免疫沉淀---常用 (二) 电泳法利用电荷性质将蛋白质分离 (三) 透析和超过滤法纯化

(四) 层析技术利用分配和亲和原理

(五) 超速离心法利用蛋白质颗粒沉降速度不同来分离蛋白质

生化第二章

核酸：是以核苷酸为基本组成的生物大分子。嘌呤和嘧啶中含有共轭双键，对 260nm左右波长的紫外光有较强的吸收。

核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序。 元素组成C、H、O、N、P

核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸） 碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷） DNA是反向平行的右手双螺旋结构。

两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟。识别DNA碱基序列并与其相互作用的基础。 DNA双链之间形成碱基互补配对。10 个碱基使螺旋上升一圈圈基对层键距0.34nm 氢键是一种稳定双螺旋的力量，横向稳定。碱基堆积力维持纵向稳定。 真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，其基本单位是核小体。组蛋白： H1 H2A，H2B H3 H4

RNA的结构：单链 嘌呤不等于嘧啶。局部形成双螺旋。碱基配对不严格，出现GU配对。

存在稀有碱基TRNA.

原核生物mRNA为多顺反子即一条mRNA链可以编码多种蛋白质；真核生物mRNA是单顺反子即一条mRNA只编码一条多肽链。

原核生物直接转录生成mRNA，边转录，边翻译；真核生物，最初转录成hnRNA，经过加工后合成成熟mRNA。

真核生物5’尾端有帽子结构。3’尾端有多聚腺苷的尾巴。要经过剪切，把外弦子连接起来。 tRNA的二级结构三叶草形 三级结构倒L型。 真核生物 5S rRNA 28S rRNA 5.8S rRNA 18S rRNA 原核生物 5S rRNA 23S rRNA 16S rRNA

Tm为解链一般时的温度，其值与G+C所占总碱基数的百分比成正比。

变性吸光度增加，增强反应；复性是指DNA在适当的条件下，两条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象为复性。

细胞内的催化剂以有机生物大分子为主，由细胞自身合成，并与底物特异性结合，称为生物催化剂。

少数酶的活性较低控制着整个代谢途径的反应速率，称为关键酶；反应速率最慢，称为限制酶。

氢原子NAD 被转移基团 氢原子 辅酶或辅基 NAD+ NADP+ FMN FAD 醛基 酰基 烷基 二氧化碳 氨基 硫辛酸 TPP 辅酶A 钴胺素辅酶类 生物素 磷酸吡哆醛 所含维生素 维生素pp 维生素pp 维生素B2 维生素B2 硫辛酸 维生素B1 泛酸 维生素B12 生物素 维生素B6 一氧化碳 四氢叶酸 叶酸

必需基团在空间结构上彼此靠近，组成特定动态构像的局部空间结构，能与底物特异性结合