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生物化学教程(上)复习题(王镜岩 朱圣庚 徐长发 版 高等教育出版社)

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  • 2025/6/14 9:16:56

子键), 此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。

2、二级结构原件主要有哪些?

(常见的二级结构- - - - - -都由氢键稳定),常见的二级结构元件:α-螺旋和其他螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲

3、什么是超二级结构和结构域? 超二级结构:是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。是指若干相邻的二级结构中的构象单元(α-螺旋,β-折叠)彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 结构域:是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,一条多肽链在这个域范围内来回折叠,但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。 4、球状蛋白质三维结构特征:

①球状蛋白质分子含多种二级结构元件;②球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次;③球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体;④球状蛋白质疏水侧链埋藏在分子内部,亲水侧链暴露在分子表面;⑤球状蛋白质分子的表面有一个空穴(也称裂沟、凹槽或口袋)。 5、四级缔合在结构和功能上的优越性?

1、增强结构稳定性:亚基缔合的优点是蛋白质分子表面积与体积比降低。蛋白质的表面常含有极性基团,极性基团与溶剂水的相互作用常不利于蛋白质结构的稳定,降低表面积与体积的比值,有利于增强蛋白质结构的稳定性;2、提高遗传上的经济性和有效性;3、亚基汇集形成酶的活性中心;4、具有协同性和别构效应。 第七章 糖类和糖生物学 2、糖的生物学功能?

①生物体结构成分;②生物体内主要能源物质;③在生物体内转变为其他物质;④细胞识别的信息分子

3、分布在动物组织中一类很重要的起结构作用的多糖是什么?它们在组成的结构上有什么特点?

糖胺聚糖或蛋白聚糖,它们在组成的结构上的特点:含有大量羟基和带电荷基团,故链伸展,能结合大量水,与水高度亲和,使组织保持粘弹性等。 4、许多细菌表面有蛋白多糖,推测其功能。 保护细菌,防止其上的抗原与血清抗体结合。

5、糖链结构分析的一般步骤及糖链测定的主要方法?

(1)糖链结构分析的一般步骤:①糖蛋白的纯化;②从糖蛋白中释放出完整的寡糖;③寡糖的纯化;④寡糖的单糖组成测定;⑤寡糖的测序

(2)糖链结构测定的主要方法:化学法、酶法、仪器测定方法, 化学法:高碘酸氧化、甲基化分析、寡糖顺序降解; 酶法:外切糖苷酶、内切糖苷酶;

仪器测定方法:红外光谱IR、激光拉曼光谱、质谱MS、核磁共振NMB; 第八章 脂质与生物膜

2、给定下列分子成分:甘油、脂肪酸、磷酸、长链醇和糖。试问(1)哪两个成分在蜡和鞘磷脂中都存在?(2)哪两个成分在脂肪和磷脂酰胆碱中都存在?(3)哪些(个)成分只在神经节苷脂而不在脂肪中存在? 答:(1)脂肪酸、长链醇;(2)甘油、脂肪酸;(3)长链醇和糖 3、载脂蛋白的主要作用?

载脂蛋白:①作为疏水脂质的增溶剂;②在脂蛋白转化方面起重要作用;③作为细胞膜上脂

蛋白受体的识别部位(细胞导向)

第九章 酶引论

1、酶与非生物催化剂的共同点是什么?酶作为生物催化剂有哪些特点? 催化效率高,用量少;降低反应活化能;不改变反应的平衡常数或反应前后的Gibbs自由能。特点:①催化效率高:酶催化的反应速率比非酶催化反应的速率高108~1020倍,比一般催化剂高107~1013倍。②专一性高:被酶作用的物质叫酶的底物(S),一种酶往往只能作用于一种或一类底物,催化一种或一类反应。③酶活力受多种因素调节:酶的调节包括酶活性的调节和酶量的调节。

3、酶是怎样克服反应能障,降低活化自由能的?

?RTlnK???G????H???T?S??酶降低反应的活化自由能可从熵和焓两个方面来考虑:

熵因子方面:邻近效应和定向效应,邻近:双分子酶促反应中两个底物分子被束缚在酶分子的表面使之彼此接近; 定向:两底物反应基团之间和底物反应基团与酶催化基团之间的正确定位取向。邻近和定向的效果相当于增加了局部底物浓度和有效碰撞概率。 焓因子方面:底物形变和诱导契合;对多数反应来说, 底物进人过渡态时都会发生形变, 反应键被拉长、扭曲, 处于电子应变或电子张力状态。底物与酶结合的同时, 通常酶分子也发生形变或构象变化,以“迎合”底物进人过渡态时的需要,即所谓诱导契合。 4、L19 RNA有哪些性质表明它是一种酶? L19 RNA既是核糖核酸酶又是RNA聚合酶。催化C5水解的速率为非催化的水解速率的1010倍。这表明在进化的最初阶,RNA能自我复制,无需蛋白质的参与。这提示我们,在地球上很可能先出现RNA催化剂,后来才有更完善的蛋白质催化剂。

5、为什么测定酶活力时要测定酶促反应的初速率?应如何选择底物浓度? 引起酶促反应速率随时间延长而降低的原因很多,如底物浓度降低,产物浓度增加加速了逆反应进行,产物对酶的抑制等等。因此,测定酶活力,应该测定酶促反应的出速率,从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。最后,酶量和反应初速率呈线性关系,所以可以用初速率来测定制剂中的酶含量。在一般的酶促反应体系中,底物往往是过量的。

第十章 酶动力学

1、影响酶促反应的因素?底物浓度,pH,温度,激活剂

2、米氏方程及米-曼氏动力学参数的意义?KM 的意义: 真实解离常数和表观解离常数;Kcat 的意义: 催化常数或转换数;Kact/KM 的意义: 催化效率指数或专一性常数 3、抑制作用的类型?

不可逆抑制作用,可逆抑制作用

4、竞争性抑制,非竞争性抑制,反竞争性抑制的动力学特点?

竞争:Vmax不变,表观KM增大;非:表观Vmax减小,KM不变;反:表观Vmax、KM值都降低,且是同样倍数。

第十一章 酶作用机制和酶活性调节 1、确定酶活性部位主要采用哪些方法?

酶分子侧链基团的化学修饰法;亲和标记测定法;X射线晶体结构分析法。 2、试解释为什么胰凝乳蛋白酶不像胰蛋白酶那样能自我激活?

胰凝乳蛋白酶无法断裂arg15羧基端肽键,故无法自我激活;而胰蛋白酶专一断裂碱性氨基酸羧基端肽键,故可断裂lys6羧基端肽键而自我激活。

3、关于同工酶的下列说法,哪一项错误?A。在诊断心肌梗塞中是重要的 B。在诊断肝病

中是重要的 C。有组织专一性 D.在临床的价值决定于个体之间的遗传差异 E。不是所有酶都有同工性-----------------------D 4、基元催化的分子机制?

酶是最复杂的催化剂,它的催化作用包括若干基元催化。 基元催化是由某些基团或小分子催化反应的,包括酸碱催化、共价催化、和金属离子催化等。 这些小分子催化剂或催化基团不是亲电体就是亲核体,它们是电荷极化的结果。 5、酶具有高催化能力的原因?

(1)底物和酶的邻近效应与定向效应

在酶促反应中,由于酶和底物分子之间的亲和性,底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势,最终结合到酶的活性中心,使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应叫做邻近效应。 定向效应:当专一性底物向酶活性中心靠近时,会诱导酶分子构象发生改变,使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列,同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位,使酶促反应易于进行。以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点 (2)诱导契合和底物的形变

酶-底物复合物形成时,酶分子构象发生变化,底物分子也常常受到酶的作用而发生变化,甚至使底物分子发生扭曲变形,从而使底物分子某些键的键能减弱,产生键扭曲,有助于过度态的中间产物形成,从而降低了反应的活化能。 第十二章 维生素与辅酶

1、试述辅酶TPP在丙酮酸脱羧中的催化机制?

TPP作为丙酮酸或&--酮戊二酸氧化脱羧反应酶的辅酶,又称脱羧辅酶,丙酮酸在丙酮酸脱氢酶系催化下经脱羧脱氢,生成乙酰COA进入三羧酸循环,在反应过程中,除TPP外,还需要硫辛酸,COASH,NAD+和FAD等多种辅酶参加。 2、黄素辅酶在代谢中起什么作用?为什么?

在生物氧化过程中,FMN和FAD通过分子中异咯嗪环上的1位和5位氮原子的加氢和脱氢,把氢从底物传递给受体。功能:脱氢酶辅酶,传递H

是多种氧化还原酶的辅基,一般与酶蛋白结合较紧,不易分开。 3、说明辅酶A的结构与功能的关系? 酰基转移酶辅酶,在代谢过程中作为酰基载体起传递酰基的作用,可充当多种酶的辅酶参加酰化反应及氧化脱羧等反应,辅酶A参与体内一些重要物质如乙酰胆碱,胆固醇的合成,并能调节血浆脂蛋白和胆固醇的含量,在脂类与糖类代谢中起重要的作用 4、NAD+和NADP+是何种维生素的衍生物?可作为什么酶类的辅酶?在催化反应中起什么作用(用简式表示)?

NAD+和NADP+是维生素pp的衍生物,可作为各种脱氢酶的辅酶,在氧化还原反应中作为氢和电子的供体或受体,起递氢,递电子的作用。

5、维生素B6族包括哪些成员?它们的辅酶形式是什么?该辅酶为什么具有化学多能性? 维生素B6包括3中物质:吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺;在体内以磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺形式存在。磷酸吡哆醛,磷酸吡哆胺是氨基酸转氨作用,脱羧作用和消旋作用的辅酶,在氨基酸代谢中非常重要。 第十三章 核酸通论

1、核酸分为哪些种类,它们是如何分布的?

核酸分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。脱氧核糖核酸90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等。核糖核酸分布于细胞核、胞液。 2、什么是遗传物质,为什么说DNA是主要的遗传物质?

遗传物质即亲代与子代之间传递遗传信息的物质。只有极少数病毒的遗传物质是RNA,绝

大多数病毒及其他生物的遗传物质均是DNA。所以DNA是主要的遗传物质。 3、参与蛋白质合成的三类RNA分别起什么作用?

rRNA是装配者病起催化作用将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体。mRNA是信使,携带DNA的遗传信息并起蛋白质合成模板作用。tRNA是转换器,携带氨基酸并起解译作用。

4、如何看待RNA的多样性,它的核心作用是什么? 答:RNA的功能主要有①控制蛋白质的合成; ②作用于RNA转录后的加工与修饰; ③基因表达和细胞功能的调节; ④生物催化与其他细胞持家功能; ⑤遗传信息的加工与进化。其核心作用是既可以作为信息分子又可以作为功能分子发挥作用。 5、分析RNA、DNA和蛋白质三者之间的关系

基因是有遗传效应的DNA片段,基因在染色体上呈直线排列,。 基因的表达是通过DNA控制蛋白质的合成来实现的。 DNA分子的脱氧核苷酸的排列顺序决定了信使RNA中核糖核苷酸的排列顺序,信使RNA中核糖核苷酸的排列顺序又决定了氨基酸的排列顺序,氨基酸的排列顺序最终决定了蛋白质的结构和功能的特异性,从而使生物体表现出各种遗传特性。 第十五章 核酸的物理化学性质和研究方法 1、DNA双螺旋稳定的因素?

维持这种稳定性的主要因素包括:两条DNA链之间碱基配对形成的氢键和碱基堆积力,另外,存在于DNA分子中的一些弱键在维持双螺旋结构的稳定性上也起一定的作用.即磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子间形成的离子键及范德华力.改变介质条件和环境温度,将影响双螺旋的稳定性.

2、解链温度Tm,影响Tm的因素?

Tm:通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度称为该DNA的熔点或熔解温度,用Tm表示。

影响Tm的因素:① DNA的均一性 均一性愈高的样品,变性过程的温度范围愈小。② G-C含量 。G-C对含量越多,Tm值越高。③介质中的离子强度,一般在较高的离子强度时,DNA的Tm值较高,而且熔解过程发生在一个较小的温度范围之内。 第十六章 激素

1、什么是激素?按其化学性质可将人和脊椎动物的激素分为哪几类?请举例说明之。 激素:激素是生物体内特殊组织或腺体产生的、直接分泌到体液中,通过体液运送到特定的作用部位,从而引起特殊激动效应的一群微量的有机化合物。 ①氨(氨基酸衍生物):肾上腺素和去甲肾上腺素,甲状腺素和三碘甲腺原氨酸;②肽和蛋白质激素:如生长激素、催产素和血管升压素、胰岛素和胰高血糖素;③类固醇(甾类):如肾上腺皮质激素、性激素;④类二十烷酸或类前列腺酸(脂肪酸衍生物):如前列腺素 2、人和脊椎动物有哪些主要的内分泌腺,它们各分泌哪些主要激素? 答:主要内分泌腺:下丘脑、垂体、甲状腺、肾上腺、性腺和胰腺。

下丘脑:促甲状腺激素释放激素、促性腺激素释放激素;垂体:生长激素、促甲状腺激素、催乳素、促肾上腺皮质激素等;甲状腺:甲状腺激素;肾上腺:肾上腺素、醛固酮、糖皮质激素、去甲肾上腺素等;性腺:雌激素、雄激素等;胰腺:胰岛素、胰高血糖素等 3、试述类固醇激素和肽(和蛋白质)激素的作用机制。 与细胞质或细胞核中的专一受体结合形成复合体,结合到特定基因的增强子上,从而促进基因的转录,合成特定的蛋白质,并导致细胞对该激素做出最终的生理效应,作用时间较长,可持续几个小时,甚至几天,并且大多数影响生物体的组织分化和发育。不能穿过细胞膜进入靶细胞内,受体位于质膜的外表面,这类激素大多数利用一种或多种信号转导机制和第二信使发挥生物学效应。

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子键), 此外共价二硫键在稳定蛋白质构象方面也具有重要作用。 2、二级结构原件主要有哪些? (常见的二级结构- - - - - -都由氢键稳定),常见的二级结构元件:α-螺旋和其他螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲 3、什么是超二级结构和结构域? 超二级结构:是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。是指若干相邻的二级结构中的构象单元(α-螺旋,β-折叠)彼此相互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合体。 结构域:是在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,一条多肽链在这个域范围内来回折叠,但相邻的域常被一个或两个多肽片段连结。 4、球状蛋白质三维结构特征: ①球状蛋白质分子含多种二级结构元件;②球状蛋白质三维结构具有明显的折叠层次;③球状蛋白质分子是紧密的球状或椭球状实体;

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