普通生物化学习题解析参考

证明：酶水解的产物是氨基酸；使蛋白质变性的因素也能使酶变性；酶具有两性解离和等电点性质；不能透过半透膜；和蛋白质具有相同的颜色反应 Ribozyme（核酶）：有催化活性的天然RNA 2.酶和一般催化剂有何共性?有何区别?

共性：用量少而催化效率高；稳定底物形成过渡态，降低反应的活化能，加速反应；改变化学反应的速度，不改变化学反应平衡；反应前后酶本身不变化。

区别：高效性：显著降低化学反应的活化能，提高反应速度10７—101３倍（非酶催化剂）或108—1020倍（非催化反应）；专一性：酶对底物严格的选择性。酶只作用于某一种或某一类特定的底物；反应条件温和：常温、常压和接近中性酸碱度水溶液中进行；酶易失活：使蛋白质变性的因素（如强酸、强碱高温等）能使酶变性失去活性；酶活力可调节控制：酶和代谢物的区域化分布；变构调节、共价修饰调节和酶原激活；酶含量的调节（诱导、阻遏和降解）；激素调节等；某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关；酶促反应无副反应。 3.什么是酶的习惯命名法和系统命名法?

习惯命名法：根据催化底物（蛋白酶；淀粉酶）、催化反应的性质（水解酶；转氨酶；裂解酶等）、结合上述两个原则（琥珀酸脱氢酶）在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点的命名法。

系统命名法：底物名称（底物全部列出，用冒号:分隔）+反应性质+酶的命名法。水解反应的底物水和反应类型可省去。 4.酶如何分类? 国际系统分类法：

1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，分成6大类：

1、氧化-还原酶类（Oxido-reductases）：催化氧化-还原反应，主要是氢的转移或电子传递的反应。

2、转移(移换)酶类（Transferases）：催化化合物中某些基团的转移。根据基团分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 3、水解酶类（hydrolases）：催化底物的加水分解反应。 4、裂合（裂解）酶类（Lyase）：催化从底物分子中非水解性移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨酶等。 5、异构酶类（Isomerases）：催化各种同分异构体的相互转化。常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。 6、合成酶类（Ligases or Synthetases）：连接酶，与ATP分解反应相偶联催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。

酶的编号（身份证号码）：EC酶大类号.亚类号.亚亚类号.序号 5.酶的化学组成有何特点?酶的辅助因子有哪些?

6.酶活性中心有什么特点?组成活性中心的氨基酸有哪些?

活性中心特点：占据的空间很小；位于酶分子的特定空间结构区域：酶蛋白的两个结构域或亚基之间的裂隙（clefts或crevices），或分子表面的凹槽；三维空间结构，一条或几条多肽链上空间位置比较靠近的氨基酸残基或其基团组成,包括:—COOH、—NH2、—OH、—SH和咪唑基等,辅助因子参与活性中心；含有结合底物部位和参与催化底物转化为产物的催化部位；结合底物的特异性取决于活性部位中精确的原子排列；底物大都是通过相对弱的力与酶

结合。

组成活性中心的氨基酸：His、Lys、Asp、Glu、Ser、Cys等 7.什么是酶的专一性?有哪几种类型?

又称特异性，是指酶对底物严格的选择性。酶只作用于某一种或某一类特定的底物。 ①结构专一性：

绝对专一性：只作用于一个特定的底物。例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶等

相对专一性：作用于一类化合物或一类化学键族(group)专一性：对键两端的基团要求的程度不同，只对其中一个基团要求严格。键(Bond)专一性：对于键两端的基团没有严格的要求。 ②立体化学（异构）专一性：

旋光异构专一性：选择性催化旋光异构体的一种。

几何异构专一性：选择性催化几何异构体的一种构型潜(前)手性专一性 8.什么是锁钥学说?什么是诱导契合学说?此学说说明了什么? 锁钥学说：酶和底物的关系就象锁与钥匙那样的刚性关系，酶活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。

诱导契合学说：1958，Koshland，酶活性中心的结构是柔性的，当底物与酶分子结合时，底物分子诱导酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，使酶与底物完全吻合，契合形成中间产物酶－底物复合物。

学说说明酶的专一性

9.酶为什么能加速化学反应速度?

酶降低化学反应所需的活化能，使活化分子数增多，加快反应速度。 10.酶如何降低反应活化能?

酶活性中心与底物通过诱导契合（induced fit）模式迅速可逆的、非共价的结合形成酶－底物复合物ES，促进底物形成过渡态且稳定底物的过渡态，酶与底物的过渡态互补，亲合力最强，释放出结合能，使ES的过渡态能级降低，有利于底物分子跨越能垒，加速酶促反应速度。

11.酶降低反应活化能实现高效率的重要因素是什么? 实现高效率的重要因素：

邻近定向效应：酶与底物结合成中间产物过程中，底物分子从稀溶液中密集到活性中心区，并使活性中心的催化基团与底物的反应基团之间正确定向排列。

“张力”与“形变” 效应：酶与底物结合，底物分子也会发生扭曲变形，使底物分子的某些键的键能减弱，产生键扭曲，降低了反应活化能，激活形成过渡态。

酸-碱催化：通过暂时提供或接受一个质子稳定过渡态。功能基团有氨基、羧基、咪唑基、巯基和酚基等。

共价催化：酶分子上的活性基团与底物以共价键结合，形成过渡态。亲核催化：带有多电子的原子如O、S和N提供电子攻击底物上相对带正电子的原子（如羰基碳）。亲电催化：亲电试剂(具有接受电子对的原子)引起的催化反应,是亲核催化的反过程。 表面效应：疏水性“口袋”效应酶活动中心微环境是疏水性的，有利于多种催化方式的进行。 多个基元催化形式协同作用。

12.简述胰凝乳蛋白酶的催化作用过程。 催化作用过程：①底物多肽链芳香族氨基酸羧基形成的肽键与酶活性中心结合②敏感键羰基C定向接近催化三联体Asp102–His57–Ser195的Ser195羟基O③His57夺走Ser195羟基H，Ser195羟基O亲核攻击敏感键羰基C形成带氧阴离子的四面体中间物（转换态）。氧阴离子洞，氧阴离子与Ser195，Gly193酰胺H形成氢键使转换态稳定④His57作为酸催化剂为敏感键

Ｎ提供质子，肽键断裂，第一个产物胺释放，生成酰基－酶中间物。⑤第二个底物水为His57提供质子，羟基Ｏ亲核攻击羰基Ｃ形成带氧阴离子的四面体中间物。氧阴离子洞，氧阴离子与Ser195，Gly193酰胺H形成氢键使之稳定。⑥His57作为酸催化剂为Ser195羟基O提供质子，四面体中间物键断裂，生成第二个产物羧酸化合物⑦游离酶重新形成。 13.什么是酶原激活? 特定条件下，酶原被水解一个或几个特定肽段致使酶分子构象发生重塑，表现出酶活性的过程。实质：酶活性部位形成和暴露的过程。 14.Km的意义是什么?如何求?。

Km的意义：最大反应速度一半时的底物浓度；酶的特征性常数之一,Km值范围在

10-6-10-2mol/L；k2>>k3，Km可表示酶对底物的亲和力大小，Km与酶对底物亲和力大小成反比；推测正确测定酶活力时所需的底物浓度；推断某一代谢物在体内可能的代谢途径，决定于km最小的酶。

求法：①根据实验数据作v与[S]的关系曲线直接求得：先测定不同底物浓度的反应初速度（v） ，从v与[S]的关系曲线求得Vm，然后再从1/2Vm求得相应的[S]即为km（近似值）。 ②双倒数作图法：林-贝氏(Lineweaver-Burk)作图法（1934） 纵轴截距＝1∕Vmax，横轴截距＝-1/Km

15. 影响酶促反应速度的因素有哪些？如何影响？ 影响因素：

1）底物浓度对酶促反应速度的影响

底物浓度与反应速度关系曲线：矩形双曲线一级反应：当[S]很低时，[S]↑与v↑成比例；混合级反应：当[S]较高时，[S]↑与v↑不成比例；零级反应：当[S]很高时，[S]↑，v不变，达到最大反应速度

2）酶浓度对反应速度的影响： 反应速度与酶浓度成正比

v=k3[E][S]/Km+[S]，当[S]>>[E],式中Km忽略不计，v=k3[E]

3）温度对酶促反应速度的影响

两种不同影响：①最适温度前，温度升高，活化分子数增多，反应速度加快； ②最适温度后，温度升高，热变性速度加快。 酶活性与反应温度的关系曲线:一般钟形

最适温度:酶活性最高时的温度,也即酶促反应速度最大时的温度。 4）pH对酶促反应速度的影响①最适pH：表现出酶最大活性的pH值。 ②偏离最适pH，酶活性降低，过酸、过碱酶变性失活。 ③pH稳定性：在一定的pH范围内酶是稳定的。 酶活性与pH的关系曲线:一般钟形

最适pH：酶活性最高时的pH,也即酶促反应速度最大时的pH。

最适温度、最适pH不是酶的特征常数，会受到酶的浓度、底物以及缓冲液的种类等因素的影响。

5）抑制剂对酶促反应速度的影响：使酶活性降低或丧失。 ①不可逆抑制：与酶的必需基团共价结合,使酶丧失活性,不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。

②可逆抑制：与酶以非共价键疏松结合使酶活性降低或丧失,能够通过透析、超滤等物理方法除去抑制剂使酶恢复活性。

6）激活剂对酶促反应速度的影响：使酶活性由无变有或增加。 16. 举例说明酶活性调节的方式。 酶活性调节的方式： 共价调节：

①酶原激活（不可逆共价调节）

例：胰蛋白酶原的激活过程：肠激酶启动胰蛋白酶原从N–末端水解一个六肽致使酶分子构象发生重塑，形成和暴露胰蛋白酶的活性部位，表现出胰蛋白酶的活性。这是通过不可逆的共价键的断裂使无活性的胰蛋白酶原被激活为有活性的胰蛋白酶。保护分泌此酶组织器官免受酶的水解破坏；并使酶原作为酶的储存形式保证酶在特定时空发挥催化作用。 ②酶的可逆共价修饰 例：肌肉中糖原磷酸解为１－磷酸葡萄糖磷酸化酶在蛋白激酶催化下使无活性的磷酸化酶-b磷酸化形成有活性磷酸化酶-a，磷酸酶催化下使有活性的磷酸化酶-a去磷酸化形成无活性磷酸化酶-b。这就是通过在其他酶的催化下，酶分子上特定基团与某种化学基团发生可逆性共价结合，从而改变酶的活性。 激素启动的磷酸化级联机制：

激素+受体→腺苷酸环化酶活化→cAMP→别构激活蛋白激酶A→有活性磷酸化酶激酶（磷酸化）→有活性磷酸化酶a（磷酸化酶b磷酸化） 非共价调节： 酶的变构调节：

例如：cAMP激活结合蛋白激酶A调节亚基，调节亚基与催化亚基解聚，促进催化亚基活性部位暴露，使蛋白激酶A由低活性变为高活性，这就是通过变构剂与酶的别构部位结合，引起酶活性部位的构象改变从而改变酶的活性。

1）别构抑制：负变构剂与酶的别构部位结合而引起酶活性下降。 2）别构激活：正变构剂与酶的别构部位结合而引起酶活性增加。 17.别构酶(变构酶)有何特点?

特点：①一般是寡聚酶；②具有别构效应；③v对[S]不呈直角双曲线，是S形曲线。 核酸化学习题 一.名词解释

核苷酸：由核苷的羟基与磷酸脱水缩合而成核苷的磷酸酯，。 查格夫法则（Chargaff‘s rules）：1946-50，Chargaff提出：在所有的DNA中，A=T，G=C 即A+G=T+C， 6-氨基=6-酮基；DNA的碱基组成具种特异性，即不同生物物种的DNA具有自己独特的碱基组成，但没有组织和器官特异性。

DNA超螺旋： DNA三级结构的一种类型，是DNA双螺旋的螺旋。

3

核小体：DNA双链146bp以左手螺旋缠绕组蛋白八聚体(H2A、H2B、H3、H4各2个)核心1∕4圈形成。

DNA变性：指核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链结构的过程。 退火：热变性的DNA缓慢冷却的过程。

融解温度(Tm)：熔解温度或DNA的熔点，DNA的变性达到50%时，即增色效应达到一半时的温度。DNA的Tm值：一般在70-85°C之间 增色效应：DNA变性后，A260值增加。