生物化学复习思考题

复习思考题 蛋白质的结构与功能

1.什么是标准氨基酸？

用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。 2.简述蛋白质的基本组成

蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。

3.简述肽链的基本结构

蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。

4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式 蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。 5.简述蛋白质的结构

（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。

（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。二级结构常见的表现形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，维系蛋白质二级结构稳定的化学键为氢键。三级结构描述构成蛋白质多肽链的所有原子的空间排布。四级结构研究多亚基蛋白的亚基之间特定的空间排布 6.什么是蛋白质的变性？

（1）生理条件下的天然构象赋予蛋白质生物学功能，改变条件会使蛋白质构象产生某种程度的改变，破坏(不止是改变)蛋白质构象而导致其理化性质的改变及活性的丧失，该过程称为蛋白质的变性。变性条件没有破坏肽键，破坏蛋白质分子中的次级键。蛋白质变性是由于空间构象被破坏，氨基酸的组成和排列顺序不

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变。

7. 变性蛋白质的特征

（1）丧失原有的生物学活性 （2）溶解度降低 （3）粘度升高

（4）容易被蛋白酶水解，因此食物蛋白经加热变性后更容易被机体消化吸收。 举例：酶蛋白变性后的特征：酶活性丧失，溶解度降低，粘度升高，容易被蛋白酶水解

核酸的结构与功能

1.简述核酸的分类及组成

核酸可以分为两大类：核糖核酸（RNA）和脱氧核糖核酸（DNA）,其中RNA可以进一步分为mRNA,tRNA,rRNA.

核酸的基本组成为单核苷酸，单核苷酸又由一分子含氮碱基、一分子磷酸、一分子戊糖组成。戊糖包括脱氧核糖和核糖，碱基包括A T C G U

2.DNA与RNA的组成差异是什么？

（1）DNA与RNA的戊糖组成不同：DNA中的戊糖为脱氧核糖，RNA中的戊糖为核糖。

（2）DNA与RNA的部分碱基不同：在RNA分子中以尿嘧啶（U）取代了DNA分子中的胸腺嘧啶（T）。

因此，RNA和DNA彻底水解后的产物存在戊糖不同和碱基不同的特点 3. 简述核酸一级结构特点。

在核酸分子中，单核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接，所以核酸主链由磷酸与戊糖交替构成，碱基相当于侧链。核酸链有方向性，5'位没有连接核苷酸的一端为5'-末端，另一端为3'-末端。规定从5'-端开始到3'-端结束，与DNA合成方向一致。

4. 简述DNA的二级结构-双螺旋结构的基本内容 ⒈DNA是由2条反向平行构成的双链结构，在该结构中，由脱氧核糖与磷酸交替构成的磷酸戊糖链(DNA主链)位于外侧，碱基位于内侧。碱基之间形成氢键而将两条链结合在一起。由于受结构限制，氢键形成于特定的碱基对之间：A总是与T配对，G总是与C配对。⒉DNA通过碱基堆积力进一步形成右手螺旋结构 在双螺旋中，碱基平面与螺旋轴垂直，糖环平面与碱基平面接近垂直，与螺旋轴平行； 5.RNA的种类及其生物学作用。

目前研究比较清楚的RNA包括，在蛋白质生物合成过程即翻译过程中的直接模板-mRNA，选择性运输合成原料氨基酸，并识别密码子的tRNA，参与构成蛋白质生物合成场所核糖体的rRNA。

6.tRNA的三叶草型结构中，氨基酸臂的功能是 选择性运输氨基酸 ，反密码子环的功能是 识别密码子 。

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酶

1.什么是酶？

酶是一类生物催化剂，指由活细胞合成并分泌的具有高度催化效率的蛋白质。酶是蛋白质，但蛋白质不一定都是酶。酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能。除机体细胞可合成分泌酶以外，体外培养的细胞也有合成分泌酶的能力。

2.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。 酶按其分子组成可分为单纯酶和结合酶两大类。单纯酶是仅有氨基酸残基构成的多肽链。结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者称为酶蛋白，后者称为辅助因子。

3.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？

全酶是由酶蛋白和辅助因子结合形成的。结合蛋白酶以全酶的形式存在才有催化活性。酶蛋白和辅助因子各自单独存在时都无催化活性。酶促反应的特异性由酶蛋白部分来决定。酶促反应的类型由辅助因子决定。

3. 简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。

（1）共性：催化热力学允许的化学反应；可以加快化学反应的速度，可以缩短化学反应到达反应平衡的时间，但不能改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数；在反应前后，酶本身没有结构、性质和数量上的改变，且微量的酶便可发挥巨大的催化作用。

（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性（即对催化的反应有选择性），高度不稳定性，催化活性和酶量的可调节性。 4.什么是酶促反应？

酶所催化的化学反应即酶促反应。有些酶促反应是可逆的，有些不可逆，催化不可逆反应的酶称为关键酶。 5. 什么是酶原和酶原的激活？

有些酶在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体，必须在某些因素的参与下，水解掉一个或几个特殊的肽键，从而形成酶的活性中心或使酶的活性中心暴露，而表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶转化的过程称为酶原的激活。

6. 何谓酶促反应动力学？

酶促反应动力学是研究酶浓度、pH、温度、底物浓度、抑制剂与激动剂对酶促反应速度影响的科学。酶促反应速度是定量地观察单位时间内底物的减少量或反应物的生成量。

7.什么是Km值？研究Km值有何意义？

Km值是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。Km值只与酶的性

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质、酶的底物种类和反应环境（如温度、pH、离子强度等）有关，与酶的浓度无关。 Km值对某一特定酶来说是个常数，可以反映酶的种类。反映酶与底物的亲和力，Km值越大，酶与底物的亲和力越小。计算酶促反应的相对速度和合理底物浓度。可用以判断反应体系中是否存在抑制剂，以及抑制的类型。 8. 描述竞争性抑制作用的特点。

抑制剂结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的相对浓度有关。竞争性抑制作用可通过增加底物浓度可减轻或解除抑制。

9. 说明磺胺药的抗菌机理。

磺胺药是作为细菌生长繁殖所需要的酶的竞争性抑制剂而发挥抗菌作用的。细菌在生长繁殖过程中，必需从宿主体内摄取对氨基苯甲酸，在其它因素的参与下由二氢叶酸合成酶的催化生成二氢叶酸，再在二氢叶酸还原酶的催化下生成四氢叶酸参与核酸的合成，细菌才可以生长繁殖，磺胺药的基本结构与对氨基苯甲酸相似，能通过竞争性抑制的方式降低二氢叶酸合成酶的活性，从而抑制细菌二氢叶酸的合成，抑制细菌的生长繁殖。由于这是一种竞争性抑制作用，故在治疗中需维持磺胺药在体液中的高浓度才能有好的疗效。因而首次用量需加倍，同时要日服药4次，以维持血中药物的高浓度。 10. 酶的催化作用有哪些特点？

酶与一般催化剂的不同主要表现在四个方面：

①酶的催化效率极高，可比一般催化剂高107～1013倍。②酶作用的专一性。即酶对底物具有严格的选择性。③酶的高度不稳定性。由于酶的化学本质是蛋白质，它对周围环境极为敏感，它极易受外界条件的影响而改变其构象和性质，因而也必然影响到它的催化活性。④酶催化活力与酶量的可调节性。酶可诱导产生，其代谢受中枢神经系统的调节和控制。 11.酶的不可逆抑制作用包括哪些类型

酶与抑制剂之间以共价键相结合的抑制方式为不可逆抑制作用，其抑制剂不能以透析等物理方法去除。与之相反，可逆性抑制是指酶与抑制剂之间的结合方式为非共价键，其抑制剂可以用透析等物理方法去除。

（1）专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上的必需基团共价结合，如有机磷农药中毒，有机磷杀虫剂是丝氨酸酶的抑制剂，其抑制作用属于不可逆抑制作用。（2）非专一性抑制作用：抑制剂与酶活性中心上或活性中心外的必需基团共价结合，如重金属中毒时，机体内巯基酶和重金属离子共价结合，酶活性丧失。 12.酶的活性中心：在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

13. 最适温度： 酶促反应速度最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度，体内大多数酶的最适温度为37℃左右。 14. 简要分析影响酶作用的因素。

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