生物化学复习指导与知识要点

第一章 绪论

1）什么是新陈代谢？

2）生物结构的非共价键有哪些？

3）说出在生物化学领域几个诺奖获得者的名字及他们的主要成就。 4）生物大分子和小分子各有哪些？ 第二章 氨基酸

1）20种氨基酸的基本结构及缩写。

2）芳香族氨基酸、极性氨基酸、必须氨基酸、带羟基氨基酸、含硫氨基酸、带正电荷和负电荷的氨基酸各有哪些？旋光性？

3）什么是等电点，如何计算？凯氏定氮法的原理？ 4）氨基酸如何定性、定量测定 5）层析的原理，如何判断其快慢？

6）Edman测序的原理是？氨基酸与DNFB及PITC的反应？ 第三章 蛋白质的纯化与表征

1）蛋白质变性沉淀与非变性沉淀各有哪些？

2）蛋白质变性的实质是？变性后性质会发生哪些改变？如何定性定量蛋白质？ 3）测定蛋白质分子量的方法有哪些？SDSPAGE的原理是什么？ 4）解释：凝胶过滤、活力单位、比活力 5) 蛋白质胶体稳定的因素有哪些？ 第四章 蛋白质的共价结构

1）什么叫蛋白质的一级、二级、三级、四级结构？ 2）胰岛素的结构。

3）肽键有哪些性质？什么叫二面角？为什么呈反式？ 4）蛋白质测序的原理和方法？

5）专一性鉴定氨基酸的方法如BrCN, 胰蛋白酶等 6）氨基端氨基酸的鉴定方法。 第五章 蛋白质的三维结构

1）为什么说高级结构比一级结构更保守？

2）稳定蛋白质二级、三级、四级结构的作用力各有哪些？ 3）蛋白质主链折叠的空间限制是什么？

4）蛋白质二级结构有哪些？各有何特点？3.613表示？

5）影响α-螺旋稳定的因素有？如何计算α-螺旋，?-折叠与蛋白质的长度？ 6）每一种纤维状蛋白质（胶原蛋白）的单一的二级结构是什么？

7）解释：超二级结构、结构域、转录因子、别构效应、同促效应、异促效应、分子伴侣、配体。 第六章 蛋白质的功能与进化 1）Mb和Hb及珠蛋白的结构。

2）铁卟啉中的铁是如何形成6个配位键的？ 3）Mb和Hb、珠蛋白有何作用？

4）Mb和Hb的氧饱和曲线？向左移和向右移分别表示？ 5）波尔效应、BPG效应？胎儿的血红蛋白？希尔系数、希尔曲线 6）如何理解血红蛋白的同促效应？ 7）镰刀状好像被贫血病的机理是？ 8）抗体有何特点？ 第七章糖类：

1）糖类物质的概念是什么？ 2）哪三种糖类物质结构的表示方法？

3）链式（环式）单糖各有几个手性碳原子？几个旋光异构体？ 4）如何区分α单糖与β单糖

5）什么叫糖苷键？如何区分糖的还原性？糖是如何与蛋白质形成糖苷键的？又是如何形成核苷的？ 6）什么叫差向异构体和镜像异构体？ 7）几种重要的单糖结构及三字母缩写

8）糖蛋白中糖的功能是？它最可能存在细胞的哪个位置？为什么？ 9）淀粉和纤维素的高级结构分别是？其差异是如何形成的？ 10）糖胺聚糖的二糖核心是？介绍蛋白聚糖的试管刷结构。 11）说说糖原的结构及非还原端的作用，分支部分的连接方式。 第八章脂类：

1）脂类物质的结构与种类有哪些？什么叫糖脂，什么是神经节苷酯？ 2）三酰甘油与磷脂的结构，什么叫鞘酯，什么叫蜡？ 3）脂肪酸的性质要点 4）PUFA有何特点和作用？ 5）说说脂蛋白的种类与作用。 6）细胞膜的结构与流动性学说的要点。 第九章酶通论

1）酶催化反应的特点？活化能是如何降低的？ 2）什么叫核酶，什么叫核酸酶？ 3）EC是什么？诱导契合假说的内容。

4）固定化的优点是？什么叫活力，什么叫比活力？分别表征？ 第十章：酶促反应动力学

1）快速平衡与稳态法中米氏方程的推导。 2）V与底物浓度和酶浓度各呈什么曲线？

3）米氏常数的意义？Km, Ks, K1, k-1, K2, Kcat的关系及意义。 4）学会利用米氏方程进行计算。 5）温度、pH对V的影响及原因。

6）什么是0级反应，什么是1级反应与混合级反应？1级反应的斜率表示？ 7）竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的特点、动力学参数各是什么？ 8）可逆抑制剂与不可逆抑制剂的特点？对酶浓度的要求？ 9）举两个例子说明什么是竞争性抑制剂。 10）什么是乒乓机制，什么是顺序机制？ 第十一章：酶的催化机理

1）造成酶高效性的原因究竟有哪些？ 2）酶活性的调节方式有哪些？

3）何谓反馈抑制，别构调节，电荷中继网，级联放大，共加修饰，酶原激活，同工酶？ 4）同工酶的意义？

5）酶促反应的S型曲线和双曲线分别说明？同促效应和异促效应？ 第十二章：辅酶与维生素

1） 不同B族维生素是作为什么辅酶参与代谢的？有何作用？其相应的三字母缩写？ 第十三——十五章：核酸的结构与性质

1）双螺旋结构的要点？Z-DNA? 什么是核酸的一级、二级、三级结构？