生化简答题与名词解释（新）

针推生物化学（仅供参考）

一、名词解释：

1、肽键：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。

2、电泳：带点粒子在电场中泳动时的现象。

3、蛋白质的变性：蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

4、亚基：是指在四级结构中具有独立三级结构的多肽链。

5、等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

6、退火：退火是变性的逆转过程，它受温度、时间、DNA浓度、DNA顺序的复杂性等因素的影 响。

7、Tm值：DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度，亦即DNA 变性过程中，紫外吸收值达到最大值的50%时的温度称为 DNA 的解链温度(Tm) 。

8、同工酶：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。它们彼此在氨基酸序列、底物的亲和性等方面都存在着差异。

9、酶原：通过有限蛋白水解能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。 10、酶原的激活：酶原在某些因素的作用下向酶转化的过程，酶原的激活实际是酶的活性中心形成或暴露的过程。

11、化学修饰调节：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰。（填空） 12、别构调节：当小分子变构剂与酶活性中心的调节亚基结合后，使酶的空间构象发生改变，从而影响酶的活性。（填空）

13、酶的竞争性抑制作用：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

14、呼吸链：是电子传递链，是定位于线粒体内膜，由一组排列有序的H+和电子传递体构成的功能单位。

15、底物水平磷酸化：底物水平磷酸化 指在分解代谢过程中,底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,形成高能磷酸化合物,然后将高能磷酸基团转移到ADP形成ATP的过程。 16、氧化磷酸化：磷氧的比值，指每消耗一摩尔原子氧所消耗的无机磷的摩尔数，即合成ATP摩尔数。

17、糖酵解：是指在氧气不足条件下，葡萄糖或糖原分解为乳酸的过程，此

过程中伴有少量ATP的生成。这一过程是在细胞质中进行，不需要氧气，每一反应步骤基本都由酶特异的催化。在缺氧条件下丙酮酸则可在乳酸脱氢酶的催化下，接受磷酸丙糖脱下的氢，被还原为乳酸。

18、糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化产生二氧化碳和水的过程，同时释放大量的能量。

19、三羧酸循环：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。

20、糖异生作用：体内由非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。

21、必需脂肪酸：是指机体生命活动必不可少，但机体自身又不能合成，必需由食物供给的多不饱和脂肪酸。 22、脂肪动员：指脂库中经常有一部分脂肪被水解成甘油和脂肪酸而释放出来的过程。

23、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。

24、血浆脂蛋白：是脂类与载脂蛋白相结合形成的复合物。

25、必须氨基酸：人体需要而自身又不能合成，必须由食物供给的氨基酸。 26、一碳单位：有些在体内分解可产生含一个碳原子的活性基团，称一碳单位。 27、半保留复制：以亲代DNA 分子为模版合成子代DNA分子时，新形成的子代分子中的一条链来自亲代DNA ，另一条链是新合成的，子代DNA分子与亲代DNA 分子的碱基排列顺序完全相同，这种。。。

28、冈崎片段：后随链上不连续合成的DNA片段，成为冈崎片段。

29、密码子：mRNA阅读框内，毎相邻的三个核苷酸组成一个三联体代表一种氨基酸或其他信息。

二、符号

A：腺嘌呤 G：鸟嘌呤 C：胞嘧啶 U：尿嘧啶 T：胸腺嘧啶 TAG：甘油三酯 甘油三酯分解产物供给能量

DAG：甘油二脂 降血脂、减少内脏脂肪、抑制体重增加

FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸作为某些氧化还原酶的辅基，广泛参与体内各种氧化还原反

应，在生物氧化系统中起传达室递氢的作用

NAD：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸

NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸

COA：辅酶A 对糖、脂肪及蛋白质的代谢起重要作用

LDH：L-乳酸脱氢酶

TPP：焦磷酸硫胺素 FH4：四氢叶酸 体内生化反应中一碳单位转移酶系的辅酶，起着一碳单位传递体的作用 G-SH：还原型谷光甘肽

CM：乳糜微粒 转运外源性脂类

VLDL：极低密度脂蛋白运输肝脏中合成的内源性甘油三酯

HDL：高密度脂蛋白 清除血液和细胞中过多的胆固醇和低密度脂蛋白 LDL：低密度脂蛋白

LCAT：磷脂酰胆碱胆固醇酰基转移酶 IMP：肌苷酸

ALT：丙氨酸氨基转移酶 加快体内蛋白质氨基酸在体内转化的作用 AST:天冬氨酸转移酶 反映肝细胞坏死的标准

LPL：脂蛋白脂肪酶 分解脂蛋白核成分的甘油三酯 注：c代表“环” d代表“脱氧”

M代表1个 T代表2个 T代表3个

三、简答题：

一、 蛋白质的二级结构，主要有哪几种，作用力。

答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β –折叠、β –转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。 作用力：氢键

二：何为蛋白质的两性电离？（蛋白质的带电原因） 答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。这种现象被称为蛋白质的两性电离。

三、简述DNA双螺旋结构的特点？

答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。

2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。 3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。 4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律 5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。

四、蛋白质的α-螺旋结构特点。

答：1、以肽键平面为单位，以α碳为转折点，绕同一中心轴形成右手螺旋。

2、螺旋上升一周大约需要3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm，螺旋的直径 为0.50nm。

3、上下相邻螺旋的肽键原子之间形成氢键，氢键与轴基本平行。 4、R侧链的大小、形状影响α螺旋的形成和稳定。

五、生物体内RNA种类以及功能特点

答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。 rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所，含量最多，属于单链分子；tRNA携带、运输活化的氨基酸，具有三级结构；

mRNA是蛋白质合成的模板，在细胞内含量少，但是种类多，半衰期短。 三种RNA均参与蛋白质的生物合成。

六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？

答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。不同点：

比较项目 化学组成 戊糖 碱基 分子结构

结构为核小体

细胞内分布 生理功能

细胞核其次为线粒体 遗传信息的储存与传递

DNA 脱氧核糖 AGCT

二级结构的双螺旋，真核生物三级

三级结构为倒L型 细胞浆其次为细胞仁 遗传信息传递参与蛋白质合成

RNA 核糖 AGCU

RNA为单链发夹形结构，tRNA的二级结构为三叶草型结构，

七、底物浓度对酶促反应的影响（公式、图）

答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。说明此时全部酶分子都已经与底物结合，接近饱和状态。 米-曼氏方程式：v=Vmax[S]/Km+[S]

Km是米氏常数，Vmax是最大反应速度，[S]指底物浓度，v是实际反应速度

图