生物化学问题集锦 - 图文

Step5: Ordering the small peptides； Step6: Locating disulfide bonds if existing.

15．什么是酶催化的过渡态理论？列出你所知道的支持证据？ 答：① 酶与反应过度态结构的契合程度高于酶与底物的契合程度； ② 证据：对底物结构的修饰对Km改变较小而Kcat改变较大； 过度态类似物与酶的亲和力显著高于底物与酶的亲和力；抗体酶的成功.

16．酶的可逆抑制剂有几类？它们的抑制动力学各有何特点？

答： ① Competitive inhibitor（竞争性抑制剂），抑制剂浓度增加测得的Km值增加，但Vmax不变；

② Uncompetitive inhibitor（反竟争性抑制剂），抑制剂浓度增加，测得的Km值和Vmax都减小；

③ Mixed inhibitor（混合性抑制剂），抑制剂浓度增加，Km值增加但Vmax减小； ④ Noncompetitive inhibitor（非竞争性抑制剂），是混合性抑制剂的特殊类型，抑制剂浓度增加，Vmax减小但Km值不变。

17．酶在体内的活性是如何受到调控的？ 答：① Allosteric regulation（变构调节）； ② Covalent mo dification（共价修饰）； ③ Proteolytic cleavage（水解激活）；

④ Gene regulation: changing the amount of specific enzymes

18．淀粉与纤维素的结构有何区别？

答：① 淀粉的单体为?-D-glucose，通过??1→4)糖苷键连接，其三维结构为螺旋型； ② 纤维素的单体?-D-glucose，通过??1→4)糖苷键连接，其三维结构为直线型

19．细胞膜表面的Glycoprotein和Glycolipid有哪些生物学功能（细胞膜表面的寡（多）糖有何生物学功能?）？

答：细胞表面的Glycoprotein和Glycolipid上的糖链可能是：病毒的受体；毒素的受体；细胞黏附分子；抗原??

20．细胞内的DNA可能会出现哪些异常结构，他们有什么生物学意义？

21．膜脂的分类及其结构特点 头部 磷脂 （phospholipid） 含磷酸基团 糖脂 固醇 （glycolipid） （cholesterol） 含糖基 神经鞘氨醇 神经鞘氨醇 骨架 甘油 又称为鞘脂 尾部

22．膜蛋白以哪些方式参与生物膜的构成？

答：① Peripheral membrane protein：lipid linked，lipid bound，protein bound； ② Integral membrane proteins：single span ?-helix，multispan ?-helix，?-barrel。

23．图示secondary active transport，uniport，symport，antiport.

24．Acetylcholine receptor通道是如何控制开关的（工作机制）？

脂肪酸 脂肪酸 甘油

25．K离子通道是如何对通过的离子进行选择的？

26．膜电位是怎样控制Na＋通道开关的（可图示并说明）？

27.Ca2+泵和Na+-K+泵的异同点

答：相同点：跨膜蛋白，消耗ATP，磷酸化，饱和性； 不同点：Ca2+泵为uniport，Na+-K+泵为antiport。

28. 有那些氨基酸残基在蛋白质功能中发挥重要作用？列举三例. 答：Ser，Thr，Tyr，His，Lys，Arg，Glu，Asp，Gln，Asn，Cys

寡（多）糖与蛋白的O连接和N连接；作为酶酸碱催化中的质子供体或受体；蛋白质磷酸化等

29．为什么酶能降低反应的活化能？

答：酶可以降低反应的活化能，使反应速度加快，降低活化能的因素有：

酶与底物的相互诱导结合产生结合能，包括反应物的商减少效应、脱溶剂效应、电子云的定向重排效应、酶对过渡态的稳定效应；

＋

活性中心特殊基团的催化作用，包括酸碱催化、共价催化、金属离子催化等

30．根据肌肉收缩的分子机制，解释“尸僵”现象.

答：1.粗肌丝由肌球蛋白分子构成，分子头部有ATP结合位点和肌动蛋白结合位点，细肌丝主体由肌动蛋白分子构成；

2.肌球蛋白分子没有与ATP结合时，其肌动蛋白结合位点与肌动蛋白结合，当肌球蛋白结合ATP时，其与肌动蛋白解离；

3.人死若干小时后，体内的代谢停止不再产生ATP，遗留的ATP也被耗尽，导致粗丝和细丝结合不再解离---尸僵出现。

31.朊病毒引起的疾病又称为“蛋白质构象病”，请从蛋白质折叠的热力学角度解释它的致病机理.

答：1.蛋白质有无穷多构象，以横坐标表示其构象状态，纵坐标表示其自由能，则其稳定构象存在于全局最低点或局部极小点，一般认为天然功能蛋白的构象存在于最低点； 2.朊病毒类蛋白有功能的构象可能只在某局部极小点而不是全局最低点，而无功能的构象可能处于另一某局部极小点，两种构象间的能垒较小，无功能构象容易诱导有功能构象向无功能构象转变；

3.无功能构象蛋白易发生聚集沉淀，导致病变发生。

32.有一多肽，其一级结构可能是直线式的也可能是闭环式的. 你如何尽可能简单地做出鉴别?

答：方案1：将多肽作适当变性，用羧肽酶水解多肽，然后以原样品做对照进行SDS-PAGE电泳，若水解样品无条带或明显比原样品条带小，则说明多肽一级结构为直线型，否则为环形【此答案给4分，因为样品不能被水解，还可能其C末端是Pro或Arg或Lys】；

方案2：作酸水解然后分析其氨基酸组成，根据其组成选择用合适的蛋白水解酶水解（一次可能达不到目的），然后以原样品做对照进行SDS-PAGE电泳。假设切点数为n（尽可能小），出现n条带为环形结构，出现n+1条带为线形结构【直接使用此方案给6分】 方案3；先方案1，不行再方案2

33.一级结构决定三维结构，那么如何理解三维结构相似（同）的同源蛋白一级结构的较大差别？

答：1.一级结构相同则其高级结构一定相同，但其逆命题并不成立，高级结构相同并不要求一级结构一定相同；

2.高级结构由维持其结构和功能的保守氨基酸及其保守氨基酸在一级结构中的位置决定；

3.同源蛋白的高级结构相同（似），不要求他们的一级结构相同，只要求他们的保守氨基酸及其位置相同。 填空题：

2. pK1、pK2、pKR分别代表氨基酸的?羧基、?氨基和侧链基团的解离情况，则Lys的pI＝ ，Glu的pI＝ . pI＝(pK2+pKR)/2 ; pI＝(pK1+pKR)/2

3. 维持蛋白质高级结构的非共价作用力包括氢键、 、 等. 疏水相互作用、静电相互作用（或盐键）、范德华力

4. 根据蛋白质的二级结构组成，可将其分为all ?、all ?、 、 四类. ?+?；?/?

5. ?角蛋白的二级结构是 ，含有大量带疏水侧链的氨基酸；同时，?角蛋白还含有丰富的极性侧链氨基酸 . ?螺旋（或?-helix）；半胱氨酸（Cys）

6. 被解析晶体结构的第一个蛋白是 ，其辅基是 . 肌红蛋白（myoglobin）；血红素（heme）

7. 在抗体基本结构的标示中，H和L代表 ，V和C代表 . H—重链，L—轻链；C—不变区，V—可变区

8. 生物大分子结构测定的主要方法有 、 、电子显微镜等. X射线晶体衍射（或X-ray，X-ray crystallography等）；核磁共振（或NMR等）

9. 酶在体内的活性调节方式有 、 、酶的切割激活等. 变构/别构调节（Allosteric regulation）；共价修饰调节（Covalent modification） 10. 11. 12. 13. 14. 15.

列举两个蛋白水解酶家族 、 . Ser蛋白水解酶家族，Asp蛋白水解酶家糖原和淀粉由葡萄糖通过????????????糖苷键连接；纤维素由葡萄糖?寡糖与蛋白的O连接指 ，N连接指 ；与Ser或Thr的侧链羟基O连接；指示某段DNA处于功能活动状态的特殊结构有Z-DNA、 、 等. 三股链在Sanger法DNA自动测序中，荧光基团可以标记在 上或标记在 上. 双结构性脂类包括磷脂、糖脂和???????????，有些磷脂、糖脂的骨架??族，Cys蛋白水解酶家族

通过???????????糖苷键连接??. ?(1-4)；?(1-4) 与Asn的侧链酰胺基上的N连接 （triple helix）；四股链（etraplex）

脱氧核苷酸（ddNTP）；引物的5’端（只写引物也给分）

不是甘油而是 ，因此这部分脂又被称为鞘脂. 固醇（Cholesterol）；神经鞘氨醇（sphingosine）