生物化学复习2012

309.原核生物中mRNA一般不需要转录后加工。

310.原核细胞中各种RNA是由同一种RNA聚合酶催化生成，而真核细胞核基因的转录分别由3种RNA聚合酶催化，

其中rRNA基因由RNA聚合酶Ⅰ转录，hnRNA基因由RNA聚合酶Ⅱ转录，各类小分子量RAN则是RNA聚合酶Ⅲ的产物。

311.原核生物参与转录起始的酶是：RNA聚合酶全酶，转录终止因子为?因子。

312.抗终止因子：指原核细胞中有些蛋白质能够使RNA聚合酶越过终止位点，称为抗终止因子，如N蛋白、NusA

蛋白，能阻止不依赖于?因子的终止作用。

313.RNA 是可以复制的，复制方式有多种，且RNA是目前已知体内惟一兼具携带遗传信息和催化两种功能的分子。 314.核酸中的核糖为β型，但合成时所需的为α型。 315.嘌呤分解的共同中产物是黄嘌呤， 316.人体内嘌呤分解的终产物是尿酸。

317.嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的中间产物是IMP，嘧啶核苷酸从头合成时首先生成的中间产物乳清酸。 318. 真核细胞成熟mRNA的特点：一是5’-末端由7-甲基鸟嘌呤（m7G）与5’-三磷酸末端通过5’-5’结合形成“帽子”

结构，二是3’-末端的多聚A尾（polyA）。

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319. 真核细胞mRNA帽子结构是：mGPPPN1mPN2mP

320.人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是尿酸；若嘌呤核苷酸分解代谢紊乱，尿酸盐晶体可沉积于关节、软

组织等导致关节炎、尿路结石等疾病，称为痛风症，别嘌呤醇是治疗痛风症的有效药物。 321.DNA双螺旋分别有A、B、C、D、Z-型等多种类型，B-DNA二级结构为右手螺旋 322.紫外线照射造成的DNA损伤是形成二聚体，主要发生在T-T之间。 323.逆转录酶同时具有DNA聚合和RNA聚合的能力。

酶化学

324. 酶的本质不仅是蛋白质，某些RNA也有酶活性；蛋白酶在细胞内、外都可产生催化作用。 325. 酶活力或活性是指酶催化一定化学反应的能力，酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。 326. 催化可逆反应的酶，对正、反两个方向的Km不同。

327. Km是当化学反应达到最大反应速率一般时的底物浓度，其单位与底物浓度的单位一致，为mol/L等

328. 酶实现高效催化作用的主要因素有五个方面：邻近定向效应（指底物与酶的活性部位出现正确的立体化学排列

可提高活性部位上底物的浓度）、敏感键变形、酸碱催化、共价催化和微环境作用，

329. 酶的活性中心主要由结合基团和催化基团两部分组成，前者决定酶的特异性，后者决定酶的反应性质。 330. 催化ATP分子中的磷酰基转移到受体上的酶称为激酶。

331. 结构不同，对反应两侧物质亲和力不同，但能够催化的相同反应的一组酶称为同工酶。

332. 全酶由酶蛋白和辅助因子组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，

辅助因子起传递电子、原子或化学基团等的作用。 333. 双倒数作图法测定酶促反应的Km和Vmax时，其纵轴截距为1/Vmax，斜率为Km/ Vmax，横轴截距为-1/ Km。 334. 当酶促反应达到“恒态”时，ES复合物的浓度不变。

335. 乳酸脱氢酶是同工酶，对底物有不同的Km值：心肌富含 LDH1（H4），它对NAD+的Km值较小、对丙酮酸的Km

较大，故其作用主要是催化乳酸脱氢生成丙酮酸，以便于心肌利用乳酸氧化供能；而骨骼肌等肌肉中富含LDH5，它对NAD的Km值较大、对丙酮酸的Km值较小，故其作用主要是催化丙酮酸还原为乳酸，这就是为什么骨骼肌在剧烈运动后感到酸痛的原因。

336. 一般地，酶都有活性和非活性两种形式，其活性和非活性两种形式可在不同酶催化下互变，催化互变的酶受激

素等因素调控，酶的两种形式的互变常经过化学修饰，需消耗能量。 337. 酶催化反应的最适温度和最适pH都不是酶的特征常数。

338.化学本质为蛋白质的酶的活性中心常出现的残基有Asp、Thr、Ser、Glu等，其中Ser残基是常见的共价修饰

对象。

339.含有Fe和Cu元素的细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶，是呼吸链最后一个电子载体，将

电子直接传递给氧。

2+

340.己糖激酶与其他激酶一样，其催化活性需Mg参与（作为激活剂）。 341.酶原激活指某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程，其本质切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽

段后有利于酶活性中心的形成。

342.判断酶的纯度或优劣的主要依据是酶的活力和比活力，不直接用含量。（比活力指每毫克酶蛋白所具有的活力

单位数，有时也用每克酶制剂或每毫升酶制剂所含的活力单位数来表示。）

343.比话力是表示酶制剂纯度的一个重要指标，对同一种酶来说，酶的纯度越高，酶的比活力越高。 344.测定酶促反应速度有两种方法：单位时间内的底物消耗量和产物生成量。 345.测定酶活力时，底物浓度一般大于酶浓度，为该酶的3Km~5Km。

346.固定化酶技术是通过吸附、耦联、交联和包埋等物理或化学方法把酶连接在载体上，做成仍具有酶活性的水不

溶酶的技术。

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347.米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关，其值等于反应速度达到最大反应速度一半

时的底物浓度。

348.米氏方程及其图形反映了酶促反应初速度与底物浓度的关系。

349.若同一种酶有N种底物就有N个Km值，其中Km值最小的底物，称为该酶的最适底物。

350.米氏方程表明，当酶浓度、pH、温度和条件固定不变，底物浓度很大时，底物浓度与反应速度无关。 351.在酶浓度不变的条件下，以反应速度V-对底物［S］作图，其图像为矩形双曲线。

352.抑制剂对酶的抑制作用类型一般分为可逆抑制制作用和不可逆抑制制作用；可逆抑制制作用中又分为竞争性、

非竞争性和反竞争性抑制作用。

353.竞争性抑制作用的特点是：竞争性抑制剂与底物结构相似，能和正常底物竞争结合酶的同一部位，所以Km增

大、Vmax不变，可用增加底物浓度[S]的方法来减轻抑制程度；竞争性抑制剂的抑制程度与抑制剂浓度、底物浓度和抑制剂与酶的亲和力有关，而与其作用时间无关。 非竞争性抑制作用的特点是Km不变、Vmax减小； 反竞争性抑制作用的特点是Km和Vmax都减小。

354.竞争性抑制剂的抑制程度与抑制剂浓度、底物浓度和抑制剂与酶的亲和力有关，而与其作用时间无关。 355.磺胺是可逆抑制剂，有机磷、有机汞、有机砷是不可逆抑制剂。 356.抑制剂除了可与酶的活性中心结合外，还可与酶的调节亚基结合 357.人类获得的第一个结晶酶是脲酶。

358.酶的调节主要包括了酶活性、酶含量和同工酶调节三种方式 359.负反馈调节是生物实现自稳态的基本调节方式。

360.别构酶的反应速度-底物关系曲线不一定均呈S形曲线。

361.别构调节的机理是：调节物与酶分子结合使酶分子发生构象改变。 362.磺胺药是细菌叶酸合成的竞争性抑制物。

363.酶蛋白与辅酶(辅基)的关系是：一种酶蛋白只能与一种辅酶(辅基)结合形成全酶，即酶对辅酶(辅基)有一定的

专一性。但生物体内的辅酶(辅基)种类不多，而酶的种类却很多，故一种辅酶(辅基)往往可以与多种不同的酶蛋白结合。酶蛋白决定酶的专一性， 辅因子决定酶促反应的类型和性质。

364.谷丙转氨酶和谷草转氨酶属于转移酶类，它们的系统名分别是L-谷氨酸：丙酮酸氨基转移酶，L-谷氨酸：草

酰乙酸氨基转移酶。

365.已发现一些RNA前体分子具有催化活性，可以准确地自我剪接，被称为核酶。

维生素化学

366.维生素是人体需要从膳食中摄取的一类小分子有机化合物，在体内不是能量物质，不是结构物质，不是宏量营

养素。

367.B族维生素都可以作为辅酶的组分参与代谢；一些脂溶性维生素也能作为辅酶，如VK的功能是作为羧化酶的

辅因子参与凝血因子前体转变为活性凝血因子的羧化反应。

++

368.核苷酸辅酶有FAD、NAD、NADP、CoA，都是腺苷酸衍生物，而FMN不含腺苷酸。 369.VB1由（嘧啶）环与（噻唑）环通过（亚甲基）相连，在体内的活性形式为（TPP），主要是脱羧酶的辅酶。 370.VB2的化学结构可以分为二部分，即二甲基异咯嗪基和核糖醇基，在体内有两种活性形式作为辅酶，即FMN（黄

素单核苷酸）和FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸），其异咯嗪的第1、5位N原子具有2个获批的双键，可以脱氢或加氢，因此有氧化型和还原型之分。

++

371.VB5(Vpp)组成NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸）、NADP（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸），其主要功能是作为氧化

++

还原酶的辅酶，传递H。即Vpp的辅酶形式为NAD和NADP。

372.VB6是转氨酶的辅因子，包括磷酸吡哆醇、磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，但只有磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺参与代

谢，其作用是参与氨基酸的转氨作用、脱羧作用和消旋作用。

373.辅酶A（可缩写成CoA或CoASH）是含泛酸的复合核苷酸，在代谢中起酰基载体的作用。 374.VB2是FAD和FMN的组成成分，叶酸是FH4的组成成分。

375.糙皮病（上皮组织角质化）是脂溶性维生素VA吸收障碍引起的疾病。

376. 缺乏VB1易患脚气病；缺乏VC易患坏血病；缺乏VD易患佝偻病；缺乏VB1易患脚气病。

377. FH4是一碳单位的载体。一碳单位具有两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；2.必须以四氢叶酸为载

体。蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），故蛋氨酸可生成一碳单位。

一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。包括甲基(-CH3)、羟甲基(-CH2OH)、甲酰基(-CHO)、亚氨甲酰基(-CH＝NH)、甲烯基(-CH2-)、甲炔基(-CH＝)。它们，从一碳单位的供体转移给一碳单位的受体，使后者增加一个碳原子。TPP是VB1的衍生物或活性形式，其主要作用是脱羧、缩合、转酮；是脱羧酶的辅酶，是与糖代谢关系最密切的维生素辅酶。

378.磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺是VB6的衍生物，其作用主要是参与氨基酸的转氨、脱羧、消旋.

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379.生物素在（人）体内的活性形式为生物胞素，主要作为羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的辅因子，参与传递CO2。 380.硫辛酸是α-酮戊二酸脱羧酶系的辅酶之一，起传递氢和转移酰基的作用。

生物氧化及生物能力学

381.异化代谢一般是产生能量的过程，但也伴随着消耗能量。 382.生物体CO2来源于有机酸的脱羧作用。

0

383.ΔG大于0时，反应不能自发进行，但G’ 大于0的反应在生物体中可以进行。 384.研究中间代谢最有效和最常用的方法是同位素示踪法。

385.真核生物的生物氧化主要在线粒体内进行（呼吸链定位于线粒体内膜上），原核生物的生物氧化主要在细胞膜

上进行（呼吸链定位于细胞膜上）。

386.典型呼吸链有两条：即NAD呼吸链（P/O比=3或2.5），FAD呼吸链（P/O比=2或1.5）。 387.氢载体经呼吸链氧化的终产物是H2O、ATP和氧化型氢载体。

388.胞质中EMP途径产生的NADH经甘油-?-磷酸穿梭或苹果酸穿梭进入线粒体，分别转变为线粒体内的FADH2和

NDAH后，进入呼吸链被进一步氧化。

389.线粒体内产生的NADH可直接进入呼吸链，细胞内产生的NADPH（又称为还原力）常作为合成代谢中还原氢的

供体。

390.生物氧化的本质特征是电子的得失：失电子者为还原剂，是电子供体；得电子者为氧化剂，是电子受体在生物

体内；它有三种方式：加氧氧化、电子转移和脱氢氧化。

391.氧化还原电位越低，给电子能力越强，排列在呼吸链的前端；氧化还原电位越高，得电子能力越强，排在呼吸

链后端或末端。

392.好氧生物或兼性生物吸收空气中的氧作为电子受体，可将燃料分子完全氧化分解，这称为有氧氧化。

393.兼性生物或厌氧生物能利用细胞中的氧化型物质作为电子受体，将燃料分子氧化分解，这称为无氧氧化，故厌

氧条件下也要进行生物氧化，但氧化作用往往不彻底。

394.ATP是各种高能磷酸化合物的中间体，是能量的传递或转移分子，它主要在分解代谢中合成，在合成代谢中利

用。

395.为蛋白质生物合成提供能量的是GTP；为磷脂合成提供能量的是CTP。 396.电子是从氧化-还原电势偏负或低的一侧向偏正或高的一侧移动的。

397.呼吸链有递氢体和递电子体组成，递氢体有质子泵的作用；递电子体包括铁硫蛋白、Cytb、c1、c、aa3，其中

CytC与线粒体内膜结合最疏松。

398.呼吸链是由4种具有传递电子功能的复合体组成，即复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ和Ⅳ，其中能产生跨膜质子梯度的复合

体是Ⅰ、Ⅲ和Ⅳ。

399.呼吸链的各细胞色素在电子传递中的排列顺序是b→c1→c→aa3→O2?。 400.细胞色素aa3中含铁和铜。

401.线粒体是三羧酸循环、脂酸β-氧化、生物氧化、鸟氨酸与氨甲酰磷酸合成瓜氨酸的场所。 402.贮存在NADH中的氢主要来自三羧酸循环，NADPH主要来自戊糖磷酸途径。

403.磷酸肌酸、磷酸精氨酸是高能磷酸化合物的贮存形式，可转化为ATP供机体利用。

404.线粒体呼吸链成员中，其血红素辅基与蛋白质共价连接的成员是Cyt C，其余（Cytb、c1、aa3）均以非共价连

接。

405.水为生物氧化提供环境，并直接参与生物氧化过程。

406.生物膜的基本结构是：磷脂双层为骨架，蛋白质附着于表面或插入脂质双层中。

407.生物膜的主要特点是：不对称性，更新性，流动性，多样性和膜相变；其中膜相变与温度、膜脂组成等因素密

切相关。

408.构成生物膜的糖主要以糖蛋白和糖脂形式存在，分布在细胞膜的外表面。 409.糖蛋白中，糖经常与蛋白质的丝氨酸、天冬酰胺、苏氨酸残基相联接。

410.细胞内膜系统（包括细胞质膜）具有多种生物学功能，其中主动运输需要载体系统和供能系统支持。

411.解偶联剂（如2,4-二硝基苯酚，DNP）不抑制呼吸链的电子传递，故氧气不断消耗；因其它破坏跨线粒体内膜

两侧的质子梯度和电位梯度，使电子传递与氧化磷酸化解偶联，从而抑制ATP的合成。 412.氰化物、CO抑制细胞色素氧化酶，阻断电子由Cytaa3向O2传递。

413.化学渗透学说认为，线粒体内膜两侧的质子浓度差是推动ATP合成的动力。 414.呼吸链中氢或电子从低氧还电势的载体依次向高氧还电势的载体传递。

415.生物体ATP的生成有两种方式，即底物水平磷酸化和氧化磷酸化，光合细胞还可通过光合磷酸化合成ATP。 416.呼吸链中的递氢体主要有NAD（NADP）、FAD（FMN）和辅酶Q（CoQ）三类。 417.底物脱下的氢可以通过NADH和FADH2进入线粒体呼吸链。

418.含有高能键的化合物常称为高能化合物，如磷酸肌酸、磷酸稀醇式丙酮酸、乙酰辅酶A、甘油酸-1,3-2P等。

代谢调节

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419.就整个生物界来说，代谢调节分别在酶、细胞、激素和神经水平上进行，高等生物的物质代谢调控主要是在后

三种水平上进行；磷酸化-脱磷酸化是各种调节水平共有的调节机理。

420.酶的区域化分布决定了细胞内各个代谢途径分别发生在不同的亚细胞区域,参见P424表16-3。

421.酶的共价修饰过程是酶促反应，调节效率高且快速，具有对调节信号的级联放大特点；最常见的共价修饰是磷

酸化和去磷酸化，其修饰位点通常在酶蛋白的丝氨酸残基上。 422.操纵子概念和模型是由法国Monod和Jacob于1961年提出的。 423.操纵子调节属于转录水平的调节，即控制酶的合成。 424.大肠杆菌的乳糖操纵子既有正调节作用又有负调节作用。

425.乳糖操纵子由调节基因、启动基因、操纵基因和功能相关的一组结构基因构成，当底物（乳糖,作为诱导物）

与调节基因产物阻遏蛋白结合，结构基因表达合成分解乳糖的3种酶；当调节基因产物阻遏蛋白结合在操纵基因上时，结构基因不能转录；当阻遏蛋白与诱导物（乳糖）结合时，结构基因转录产生多顺反子mRNA。 426.乳糖可以诱导乳糖操纵子的表达，乳糖对乳糖操纵子的调控属于负调控系统。 427.原核生物酶合成的诱导和阻遏作用多是负调控。

428.大肠杆菌的色氨酸操纵子由调节基因、启动基因、操纵基因、前导序列、衰减子和功能相关的一组结构基因构

成，当底物（色氨酸，作为辅阻遏物）与调节基因产物阻遏蛋白原结合，结构基因不能表达。 429.启动子和操纵基因是没有基因产物的基因。 430.在酶合成调节中阻遏蛋白作用于操纵基因。 431.色氨酸操纵子调节基因产物是失活阻遏蛋白

432.色氨酸操纵子中的衰减作用导致RNA从色氨酸操纵子上解离。 433.衰减作用是在转录水平上对基因表达进行调节的一种方式。 434.生物体内代谢速度取决于代谢途径中某些关键酶活性的变化。

435.蛋白质代谢和糖代谢相互联系、相互转变的重要中间物是α-酮酸和烯醇式丙酮酸。 436.连锁反应中每次共价修饰都是对原始信号的放大。

437.酶合成的调节包括转录过程、RNA加工过程和翻译过程，不包括酶的激活过程。

438.在酶的反馈调节中正确的是：反馈调节的酶都是变构酶、酶与效应物的结合是可逆的、酶的构象与效应物浓度

有关；错误的是：反馈作用都是使反应变慢。 439.大肠杆菌色氨酸操纵子的两种调控模式：（1）Trp操纵子转录起始的调控是通过阻遏蛋白实现的；（2）Trp操

纵子转录终止的调控是通过弱化作用实现的。

解释：

440. 偶极离子：又叫兼性离子，指氨基酸在同一个氨基酸分子中含有等量的正负两种电荷。

441. 构象：指分子中各原子或基团之间的立体关系。因构象的改变是由于单键的旋转而产生的，不需有共价键的变

化(断裂或形成)，但涉及到氢键等次级键的改变。

442.构型：指在立体异构体中，取代基团或原子因受某种因素的限制，在空间取不同的位置所形 成的不同立体结

构。如几何(顺反)异构体中，取代基团因受双键的限制，而有顺式和反式两种构型。在光学异构体中，碳原子上的四个基团不同，只可能取两种不同的空间排布，这两种不同的空间排布称为不同的构型。构型的改变必须有共价键的断裂。

443.糖苷：环状单糖的半缩醛(或半缩酮)羟基与另一化合物发生缩合形成的缩醛(或缩酮)称为糖苷或苷。糖苷分子

中提供半缩醛羟基的糖部分称糖基，与之缩合的\非糖\部分称糖苷配基或配基，这两部分之间的连键称糖苷键。糖苷键可以是通过氧、氮、硫原子起连接作用，形成的糖苷分别简称为O-糖苷，N-糖苷，S-糖苷，也可以通过碳原子链接，称为C-糖苷。

444.肽平面：肽链主链的肽键C--N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个

平面上，C?位于平面的两个对角上，此平面具有一定的刚性，称为肽平面。 445.肽单位：肽链主链上的重复结构，即[Cα-CO-NH- Cα]组成的结构称为肽单位或肽单元，实际上肽单位就是肽

平面。

446.肽与肽键：一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间失水形成的酰胺键称为肽键（是一种不能自由旋转的

单键），所形成的化合物称为肽

447.两面角：指在多肽链里，α-碳原子刚好处于相互连接的两个肽平面的交界线上，α-碳原子上的Cα-N的Cα

-C是单键可自由旋转，其中Cα-N旋转的角度称为Φ角，Cα-C旋转的角度称为Ψ角，这就是两面角，它决定了α-碳原子连接的两个肽平面的相对位置。

448. β-转角：又称β-回折、β-弯曲或发卡结构(此处肽链经常出现180度的回折)，是球状蛋白质中的一种二级结

构。β-转角中弯曲的第一个氨基酸残基的C＝O和第四个氨基酸残基的N—H之间形成一个氢键。在β-转角处甘氨酸和脯氨酸出现的概率很高。

449. 结构域：是指球状蛋白质的折叠单位，即多肽链在二级结构的基础上直一步折叠成紧密的近似球状的结构，在

空间上比此分离，各自具有部分生理功能。结构域通常都是几个超二级结构的组合。

450. 超二级结构：在蛋白质中，由若干相邻的二级结构单元结合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上

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