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第二章 蛋白质
1.何谓蛋白质变性?蛋白质变性的本质是什么?引起蛋白质变性的因素有哪些?
答:在某些理化因素的作用下,使蛋白质的空间结构受到破坏,导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质变性。引起变性的常见因素有加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
2.什么是蛋白质二级结构?蛋白质二级结构的主要构象有哪几种?维系蛋白质二级结构的主要化学键是什么?
答:蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中各段多肽链主链原子的空间分布状态,即多肽链主链的空间构象。蛋白质的二级结构的主要构象有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键
3.蛋白质有哪些理化性质?
答:①两性电离的性质;②胶体性质;③变性和复性的性质;④紫外吸收性质;⑤有独特的呈色反应
4.组成人体蛋白质的氨基酸有何结构特点?根据氨基酸侧链结构和性质不同可分为哪几类?
答:组成人体蛋白质的20种氨基酸,均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。根据其侧链结构和性质不同可分为非极性侧链氨基酸、急性中性侧链
氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸
5.蛋白质与氨基酸有哪些共同理化性质?试分析其机制
答:蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子,二者共有的理化性质有:两性解离性质、紫外吸收性质和与茚三酮的显色反应。 氨基酸的两性解离性质是由于每种氨基酸都有可解离氨基和羧基,而组成蛋白质时绝大多数氨基和羧基都参与形成肽键,但首尾有有力的氨基和羧基,ibngqie酸、碱性侧脸氨基酸侧链也有可解离氨基和羧基,所以蛋白质也有两性解离性质。
紫外吸收性质是由于色氨酸、酪氨酸等含共轭双键,蛋白质亦然 氨基酸与茚三酮水合物共热,氨基酸释放出来的氨能与茚三酮反应显色,蛋白质分子中有游离氨基,也可与茚三酮反应显色
第五章 糖代谢
1.简述糖酵解的生理意义
答:①迅速提供能量。这对肌肉收缩更为重要,当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流不足时,能量主要通过糖酵解获得;②是某些组织获能的必要途径,如:神经、白细胞、骨髓等组织,即使在有氧时也进行强烈的酵解而获得能连;③成熟红细胞无线粒体,仅靠无氧酵解供给能量
2.简述三羧酸循环的特点及生理意义
答:三羧酸循环(TAC)的反应特点:①TAC从草酰乙酸和乙酰CoA结合生成柠檬酸开始,每循环一次消耗1个分子乙酰基,反应过程中有4次脱氢,2次脱羧,1次底物水平磷酸化;②TAC在线立体进行,有三个催化不可逆反应的关键酶:柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体;③TAC的中间产物包括草酰乙酸在循环中起催化剂作用,不会因参与循环而被消耗
生理意义:①TAC是三大营养素(糖、脂肪、蛋白质)在体内彻底氧化的最终代谢通路;②是三大营养素互相转变的枢纽;③为其他物质合成提供小分子前体物质,为氧化磷酸化提供还原当量
3.试述磷酸戊糖途径的生理意义
答:①提供5-磷酸核糖作为体内合成各种核苷酸及核酸的原料;②提供细胞代谢所需的还原性辅酶Ⅱ(即NADPH)
4.简述6-磷酸葡萄糖的来源、去路及在糖代谢中的作用
答:来源:①糖的分解途径,葡萄糖在己糖激酶或葡萄糖激酶的催化下磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;②糖原分解,在磷酸化酶催化下糖原分解为1-磷酸葡萄糖后转变为6-磷酸葡萄糖;③糖异生:由非糖物质乳酸、甘油、氨基酸异生为6-磷酸果糖异构为6-磷酸葡萄糖
去路:①进行酵解生成乳酸;②进行有氧氧化彻底分解生成CO2和H2O,释放出能量;③磷酸葡萄糖变位酶催化下转变为1-磷酸葡萄
糖,去合成糖原;④在肝经葡糖-6-磷酸酶的催化下脱磷酸重新生成葡萄糖;⑤经6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化进入磷酸戊糖途径,生成5-磷酸核糖和NADPH
5.试述丙氨酸如何异生为葡萄糖的
答:①丙酮酸在谷丙转氨酶催化下转氨基生成丙酮酸;②在线粒体内丙酮酸羧化酶催化下丙酮酸羧化成草酰乙酸,后者经苹果酸脱氢酶作用后还原成苹果酸,通过线粒体内膜进入胞液,再由胞液中的苹果酸脱氢酶将其氧化为草酰乙酸,后经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成烯醇式丙酮酸;③磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途径逆向生成1,6-双磷酸果糖,后经果糖双磷酸酶-1催化脱磷酸生成6-磷酸果糖酶,异构为6-磷酸葡萄糖;④6-磷酸葡萄糖由葡萄糖-6-磷酸酶催化生成葡萄糖
第七章 脂质代谢
1.何为酮体?简述酮体生成的生理意义
答:酮体:是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和病痛。
生理意义:①酮体分子小,极性大,易溶于水,能通过血脑屏障及肌肉的毛细血管壁,是脑、心肌和骨骼肌等组织的重要能源;②长期饥饿或糖供给不足时,酮体利用的增加可减少糖的利用,利于维持血糖,节省蛋白质的消耗;③严重饥饿或糖尿病时可作为脑组织的重要能源。
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