生物化学上册问答题

变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。 蛋白质的复性：如果引起变性的因素比较温和，蛋白质构象仅仅是有些松散时，当除去变性因素后，可根据热力学原理缓慢地重新自发折叠恢复原来的构象，这种现象称作复性。

4.简述蛋白质变性作用的机制。

维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。

5.下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一个最适合完成以下各项任务？

（1）测定小肽的氨基酸序列。 （2）鉴定肽的氨基末端残基。

（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？ （4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。 （4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。 （5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。

答案：(1)异硫氢酸苯酯? (2)丹黄酰氯? (3)脲、β-巯基乙醇? (4)胰凝乳蛋白酶()CNBr; (5)胰蛋白酶。

1.什么是蛋白质的等电点(pI)?为什么说在等电点时蛋白质的溶解度最低?

答：在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。

在等电点时，蛋白质分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零(即正负电荷相等)，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。 2.用画图法比较肌红蛋白和血红蛋白氧合曲线的差异，并说明为什么? 2，3—二磷酸甘油酸(DPG)与血红蛋白对氧的亲和力有什么影响 3.举例说明蛋白质结构与功能的关系？ 1. 蛋白质一级结构与功能的关系：

蛋白质的一级结构是空间结构的基础。一级结构不同的各种蛋白质，它们的构象和功能自然不同。反之，一级结构相似的蛋白质，它们构象及其功能也可能会相似。如蛋白质分子活性中心关键部位氨基酸残基的更换，会明显改变其生物活性。但如分子中非关键部位氨基酸残基的更换或缺失、则不会明显改变其活性。 2. 蛋白质构象与功能的关系：

（1）蛋白质变性后，空间结构破坏，生物学活性丧失。

（2）蛋白质变构作用：某些小分子物质与某些蛋白质的非催化部分特异地结合，引起该蛋白（酶）的空间构象发生轻微变化，从而使其生物活性升高或降低的作用，它是体内重要的调节方式之一。

4.什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？ 5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质结构决定功能，两者有其严格的对应关系，蛋白空间结构信息贮存在特定的蛋白质一级结构之中（蛋白质的卷曲密码），在特定的环境条件下，蛋白质的空间结构由其一级结构所决定。一级结构的变化必然导致功能的变化，例如镰刀形贫血病的产生，由于血红蛋白分子中β—亚基N—端第六个氨基酸由谷氨酸变为缬氨酸，在β—亚基的表面而引入一个疏水性粘斑，并可以借助于这些粘斑相互连接形成血红蛋白纤维，使血红蛋白在红细胞中的溶解度下降，携氧能力降低，并导致红细胞形态发生变化，脆性加大易于破裂，导致贫血病的发生。

特定的蛋白质空间结构是蛋白质发挥正常功能的基础，空间结构的变化可以直接导致蛋白质功能的改变，例如牛胰核糖核酸酶，含4对二硫键，可以催化RNA的水解，如果将其置于含有β—疏基乙醇和8M的尿素溶液，破坏其二硫键，使空间结构发生改变，可以导致酶活性的丧失，但如果用透析的方法除去溶液中的尿素和β—疏基乙醇，原来破坏的空间结构又可以得到恢复，酶又可以重新恢复其活性。

1.请指出与下列生理功能相对应的脂溶性维生素。(1)调节钙磷代谢，维持正常血钙、血磷浓度。(2)促进肝脏合成凝血酶原，促进凝血。(3)维持上皮组织正常功能，与暗视觉有关。(4)抗氧化剂，与动物体生殖功能有关。

2.指出下列症状分别是由于哪种(些)维生素缺乏引起的？(1)脚气病(2)坏血病(3)佝偻病(4)干眼病(5)蟾皮病(6)软骨病(7)新生儿出血(8)巨红细胞贫血

3.指出下列物质分别是哪种维生素的前体？(1)β-胡萝卜素(2)麦角固醇(3)7-脱氢胆钙化醇(4)色氨酸

4.指出下列各种情况下，应补充哪种(些)维生素。(1)多食糖类化合物(2)多食肉类化合物(3)以玉米为主食(4)长期口服抗生素(5)长期服用雷米封的肺结核病人(6)嗜食生鸡蛋清的人 参考答案：

一、脂溶性维生素 １、维生素A

作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。 缺乏可引起夜盲症、干眼病等。 ２、维生素D

作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。 缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。 ３、维生素E

作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。 ４、维生素K

作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。 缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。

二、水溶性维生素 １、维生素B1

又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）

TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。 ２、维生素B2

又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。

３、维生素PP

包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成维生素PP，体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。

NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。 ４、维生素B6

包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。

磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。 ５、泛酸

又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。 在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。 ６、生物素

生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。 ７、叶酸

以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移，一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。

８、维生素B12

又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。

参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。

９、维生素C

促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。

1．试比较RNA和DNA在分子组成及结构上的异同点。

答：DNA：脫氧核糖、A-T/C-G、双链、双螺旋；RNA：核糖、A-U/C-G、单链、局部螺旋 2．简述tRNA二级结构的基本特点。答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为： (1)tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。 (2)叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。

(3)氨基酸臂对面是反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。

(4)左环是二氢尿嘧啶环(D环)，它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。 (5)右环是假尿嘧啶环(TψC环)，它与核糖体的结合有关。

(6)在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。 3．试述RNA的种类及其生物学作用。

mRNA蛋白質合成的模板；tRNA識別密碼子，運輸氨基酸；rRNA核蛋白體組成成份。 4．简述DNA双螺旋结构的基本特点。 a.两条DNA互补链反向平行

b.DNA外侧是脱氧核糖和磷酸交替连接而成的骨架，碱基位于螺旋的内则

c. DNA的含氮碱基又可分为四类：鸟嘌呤(Guanine)、胸腺嘧啶(Thymine)、腺嘌呤(Adenine)、胞嘧啶(Cytosine)

d. DNA的四种含氮碱基组成具有物种特异性。即四种含氮碱基的比例在同物种不同个体间是一致的，但再不同物种间则有差异。

e. DNA的四种含氮碱基比例具有奇特的规律性，每一种生物体DNA中 A≈T C≈G 加卡夫法则。

5. 双脱氧末端终止法测定DNA顺序的步骤。

制备单链模板—将单链模板与一小段引物退火—加入DNA多聚酶4种脱氧核苷酸—分别加入少量4种双脱氧核苷酸—将4种反应产物分别在4条泳道电泳—根据4个碱基在4条泳道的终止位置读出基因序列 6．DNA热变性有何特点。