生物化学要点

乙醚抽提后有荧光，可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸（5）与荧光胺反应：生成荧光产物（6）与异硫氰酸苯酯反应：可以用来鉴定多肽或蛋白质NH2末端氨基酸，亦称Edman反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”（7）与亚硝酸反应：为范斯莱克（Van Slyke）氨基氮测定方法的原理（8）与2-硝基苯甲酸反应：可用于比色法定量测定半胱氨酸的含量 12. 其中（1）与异硫氰酸苯酯反应（2）与丹磺酰氯反应（3）与2,4-二硝基氟苯反应，可鉴定N末端氨基酸

12.肽：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物

13.肽键：是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。

14.氨基酸残基 :肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基

15.肽平面或酰胺平面：由于C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，使相关6个原子处于同一平面，也称为肽单位。由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转. 15.肽平面中CN健有部分双键性质：N的一对孤对电子CO双键共振 16. （1）生物活性肽：能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。

（2）活性肽的一种——谷胱甘肽（GSH）： 有抗氧化剂的作用，可还原细胞内产生的过氧化氢。谷胱甘肽的生理功用有①解毒作用②参与氧化还原反应③保护巯基酶的活性④抗氧化剂作用⑤维持红细胞膜

的稳定。

（3）活性肽来源：体内途径（从非活性蛋白质前体经特殊酶系加工，加工修饰包括多肽链裂解、酰化、乙酰化和脂硫化。）体外途径（分离纯化存在于生物体内中的各类天然活性肽，或利用重组DNA技术、酶法、化学合成活性肽）

17.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成与排列顺序 18.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

19.蛋白质的二级结构的类型：

（1）α-螺旋：①分为右手螺旋和左手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，一般为右手螺旋，比左手螺旋稳定②螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距 0.54nm，所以两个氨基酸残基间的距离是0.15nm③螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间)（也即中间隔了3个氨基酸）氢键的方向与螺旋轴基本平行。④写作3.613

即α

螺旋结构的每圈螺旋含3.6个氨基酸残基，由氢键封闭形成的环

含有13个原子⑤残基侧链伸向外侧

（2）β-折叠：是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，包括平行式和反平行式①由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构②主链骨架伸展呈锯齿状③涉及的肽段较短，一般为5～10个氨基酸残基④借相邻主链之间的氢键维系

（3）β-转角：是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构。其

中甘氨酸和脯氨酸易出现在β-转角的中间部位

（4）无规则卷曲：肽链的肽键平面不规则排列，形成松散的二级结构。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 20.蛋白质的超二级结构：二级结构单元进一步聚集和组合在一起——模序，如αα、βαβ、βββ等

21.蛋白质的结构域：超二级结构的进一步组合、折叠形成的球状区域，是蛋白质的功能部位

22.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。其主要的维系键：疏水作用、离子键、氢键和范德华力等

24.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构

25.亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 。

26.维持蛋白质分子空间构象的主要化学键：氢键、疏水作用力、离子键、范德华力、二硫键等

27.别构效应：由于小分子（O2）与大分子（Hb）亚基结合，导致蛋白质分子构象改变及功能变化的现象称为别构效应。其中小分子物质，称为别构效应剂

28.协同效应：一个亚基与其配体（O2）结合后，可影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力的现象称为协同效应。起促进作用的，为正协同效应。起抑制作用的，为负协同效应

29.胶体性质：（1）分子量很大（2）很大的吸附力（3）不能透过半透膜（4）其水溶液是亲水胶体

30. 沉降系数：不同的蛋白质其分子量、形状不同，则移动速度不同，从而得以分离。用沉降系数来衡量，沉降系数S的单位为1*10-13s 31. 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

32.电泳：带电颗粒在电场中可以向电荷相反的电极移动的现象。 33.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失

34.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。 35.蛋白质的沉淀反应：

（1）盐析：高浓度中性盐使蛋白质沉淀的现象。原因：破坏了水化膜，中和了电荷。特点：不变性（2）有机溶剂沉淀:脱去水化膜和降低介电常数使蛋白质聚集沉淀。（3）重金属盐沉淀：如Hg2+、Pd2+、Cu2+、Ag+等，中和其负电荷。 它们可以和蛋白质生成不溶性盐。条件为PH>PI（4）某些酸类沉淀：如苦味酸、三氯乙酸等，使溶液酸化蛋白质带正电，与酸根负离子结合而沉淀。条件为PH

36.蛋白质的颜色反应：（1）茚三酮反应：蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应（2）双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽